Propiedades Funcionales De Proteínas Y Otras Macromoléculas

PROPIEDADES FUNCIONALES DE PROTEÍNAS Y OTRAS MACROMOLÉCULAS

Cualquier propiedad de un alimento o ingrediente, excepto las nutricionales, que tenga relación con o que afecte su utilización en un alimento, es decir, afecta la utilidad que presta ese ingrediente o alimento en la elaboración de un producto alimenticio.

La importancia de las propiedades funcionales de las proteínas aplicadas aun sistema alimenticio radica en su utilidad que prestan al suministrar una serie de características a los alimentos en que se aplican.

Con esta finalidad se han desarrollado un serie de aislados y concentrados proteicos a partir de productos vegetales, animales y de microorganismos que debido a sus propiedades sirven como ingredientes funcionales en un amplio rango de aplicaciones en laindustria de alimentos y su uso depende de la capacidad que presenten para cumplir con uno o más criterios funcionales: emulsionante, espumante, gelificante, viscosante, etc.

La funcionalidad se manifiesta cuando estos componentes o ingredientes están en estado hidratado, es decir, deben poseer una estructura espacial tridimensional definida para ejercer su acción. En otras palabras, sus propiedades,químicas, físicas y funcionales en un sistema alimentario particular son dependientes en forma importante de la velocidad y grado de la hidratación o rehidratación que alcancen, por lo tanto, es crítica su interacción con el agua para rehidratarse, hincharse o solubilizarse.

En la figura 1 inferior se presenta un esquema que da cuenta de la secuencia probable de la interacción proteína – aguacuando se comienza desde la hidratación de la proteína seca.

Cuando el polvo seco se somete a la acción del vapor de agua, las moléculas de agua se absorberán sobre toda superficie disponible que contenga grupos polares o ionizables formando una mono - capa molecular.

Los grupos susceptibles de unirse a o de ser cubiertos por moléculas de agua son los denominados hidrofílicos que forman partede los radicales de los aminoácidos. Todos ellos son capaces de formar puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Los más importantes son:
- hidroxilo (OH) de la serina, treonina y tirosina;
- carboxilo (COOH) de ácidos glutámico y aspártico;
- amino, (NH2) de lisina y de histidina
- amida, (CONH2) de asparagina y glutamina

Mientras más aminoácidos con estos radicalestenga la proteína mas susceptibles de hidratarse son, pudiendo llegar a solubilizarse totalmente en el agua.

Figura 1. Secuencia teórica de hidratación de una proteína en polvo

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La unión del agua a la molécula causa una disminución de la presión de vapor y del potencial químico del agua y, con respecto al sistema alimentario, puede generar una disminución en el volumen delsistema. Como consecuencia se incrementa el volumen hidrodinámico de la proteína pero baja su densidad al hidratarse.

Una vez producida la sorción inicial del agua se forman capas adicionales de agua en forma de multi-capas generadas por la interacción agua-agua lo que significa que el agua se condensa sobre la capa monomolecular provocando a medida que el fenómeno se desarrolla que la molécula sehinche. Este fenómeno puede ser rápido o lento y, dependiendo del tipo de estructura de la molécula de proteína, ésta puede hincharse y quedar en esta forma, por ejemplo el gluten en la masa para elaborar pan o los aislados y concentrados de soya en distintas mezclas alimentarías, o bien, continuar con la deposición de capas de agua hasta que se produzca un hinchamiento y la formación de una capaexterna de solvatación que trae como consecuencia la suspensión de la molécula en el agua, su dispersión y su consecuente disolución en el medio.
Este fenómeno ocurre por una superposición continua de capas de agua, no existiendo una clara división entre las etapas individuales.
Factores que afectan la interacción proteína – agua

1.- Cantidad y tipo de lugares de hidratación.
Como se dijo...