Proteínas aspecto bioquímica

Proteínas.

Las principales funciones de las proteínas son:

Catalíticas: facilitan reacciones químicas con funciones específicas.
Estructurales: Tejido conectivo. Colágeno y elastina.
Contráctiles: actina y miosina en contracción muscular.
Defensa: los anticuerpos son proteínas.
Digestivas: enzimas que catalicen la digestión de alimentos.
Transporte: llevan moléculas de tejido atejido.
La sangre: hay proteínas de la coagulación y de no coagulación por ejemplo. También de transporte.
Hormonas: algunas proteínas son hormonas. Por ejemplo insulina.
Factores de crecimiento: para crecimiento celular.
Acarreadores electrónicos: son proteínas que cargan electrones.
Proteínas del DNA: instruyen funciones del DNA (síntesis o expresión).
Proteínas cromosómicas: sirven paraempaquetar el DNA.
Receptores membranales: transfieren mensajes hacia adentro de la célula.
Proteínas ribosomales: las proteínas que se encargan de sintetizar más proteínas.
Proteínas de almacenamiento: algunas especies (vegetales) sí guardan proteínas.
Toxinas: alergias, tétanos.
Proteínas de la visión: rodopsina.


Aminoácidos.

Los aminoácidos son la unidad funcional de las proteínasy son los monómeros de las proteínas. Existen 20 aminoácidos para formar proteínas y la combinación de estos hace las proteínas.

La estructura es los aminoácidos es un grupo amino, ácido carboxilo, un átomo de hidrógeno y el grupo radical. A esta estructura en bioquímica se denomina alpha amino.

A pH 7, el grupo carboxilo se encuentra en su base conjugada COO- y el amino en su forma deácido conjugado NH3+. Esto sucede dado que las reacciones bioquímicas se estudian siempre en medio acuoso (pacientes).
Cada aminoácido se comporta como ácido y base, esto se denomina anfótero. Las moléculas neutras llevan las mismas cargas positivas y negativas y se denominan zwitteriones.
El grupo R (radical) es el que proporciona las propiedades al aminoácido.

Las proteínas con más de 50aminoácidos se denominan polipéptidos, con menos de 50 péptidos y con pocos se denominan oligopéptidos (dipéptido, tripéptido).



Los aminoácidos se clasifican de dos maneras:

1. Grupo funcional del radical.

Los que su grupo radical es H y C se denominan aminoácidos alifáticos ya que son alcanos o alquenos los radicales. Aceites.
Anillos resonantes son cuando las dobles ligaduras sedesubican. Deslocalización de los electrones (resonancia). Estos se denominan anillos aromáticos.
También hay aminoácidos azufrados, hidrolizados, básicos (aminas) y ácidos (ácido) denominados así por tener algún elemento de estos en su grupo funcional.
Prolina es un iminoácido. Ya que la estructura de su grupo amino depende de dos carbonos. Se dicen que tienen grupo funcional amina y carboxilo.Aminoácidos amínicos son los que tienen una amina en el grupo carboxilo del radical, ej. Glutamina y asparangina.

2. Características químicas y propiedades fisicoquímicas.

Los alifáticos son aminoácidos no polares (no se disuelven en agua). Los que no tengan el radical polar. Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Triptófano, Metionina, Prolina.
Aminoácidos polares sincarga. Hay polos por la fuerza electronegativa, es soluble en agua pero no hay perdida de átomos por lo que no hay cargas. Hay deltas (cargas parciales).
Aminoácidos polares con carga. Pierden por disociación de ácidos el hidrógeno y quedan negativos. Esto ocurre en el grupo funcional ácido (carboxilos) y son aminoácidos ácidos. Cuando es un grupo amina queda positivo y son aminoácidos básicos.En bioquímica el hidrógeno del grupo carboxilo se disocia por ruptura heterolítica y se agrega al grupo amino. Esta es por estar en medio acuoso. Las reacciones bioquímicas se estudian en medio acuoso.

Enlace peptídico.
Los enlaces peptídicos ocurren entre el grupo amino y carboxilo.
Los enlaces peptídicos suceden cuando un par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno alpha...