proteínas de choque térmico


PROTEINAS DE CHOQUE TERMICO
INTRODUCCION:
Hasta el momento se cree que la estructura primaria de una proteína induce a establecer las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria ya que el ADN no sólo determinaría la estructura primaria sino también los niveles superiores de estructura. Sin embargo, la actividad biológica de la proteína depende en gran medida de su estructura terciariaespecífica mantenida por los enlaces mencionados anteriormente, de tal manera que cuando una proteína se somete a calor, determinadas sustancias químicas, cambios bruscos de pH, etc. su estructura terciaria se desorganiza y las cadenas peptídicas adquieren una conformación al azar que induce a la pérdida de su actividad biológica especialmente cuando actúa como enzima. (7, 8 ,10) 
Lastemperaturas elevadas, rompen muy fácilmente los puentes débiles de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas a causa del aumento en la energía cinética de las moléculas. La alteración del pH puede cambiar el patrón de ionización de los grupos carboxilo y amino en las cadenas laterales de los aminoácidos desorganizando el patrón de atracciones y repulsiones iónicas que contribuyen a la estructuraterciaria normal. (7,8,9,10)
La pérdida de la estructura terciaria se denomina desnaturalización, y siempre se acompaña de la alteración de las funciones biológicas normales de las proteínas. La desnaturalización se puede originar por calor o concentraciones altas de sustancias polares y solventes no polares tales como la úrea que rompen los puentes de hidrógeno que mantienen la estructura de laproteína. Generalmente la desnaturalización es irreversible, particularmente si muchas proteínas desnaturalizadas interactúan en eventos no específicos al azar, como se presenta en los cuerpos de inclusión característicos de algunas enfermedades neurodegenerativas. Sin embargo, en algunos casos la desnaturalización es reversible, y una vez las condiciones del ambiente vuelvan a su estado normal, laproteína puede adquirir su forma activa (ejemplo la lisosima). En este caso se habla de renaturalización. (7, 8, 9, 10)
Las proteínas de choque térmico (HSPS), particularmente la proteína inducible de HSP72, tiene un papel importante en el favorecimiento de una respuesta antitumoral, transportando péptidos inmunogénicos o actuando como inmunoestimulantes, induciendo la activación y maduración decélulas dendríticas (DC). La función básica de estas proteínas, como chaperonas moleculares independientes de ATP, incrementa la sobrevivencia celular bajo cualquier tipo de estrés. La función chaperona es natural para la estructura se las proteína de la familia HSP70, las cuales tienen un dominio C-terminal que une proteínas no-plegadas y péptidos y adicionalmente tiene un N-terminal con actividadAPTasa que controla la apertura y cierre del surco de unión al péptido. Su papel inmunoestimulante podría antagonizar con su actividad protectora contra la muerte celular por estrés o agentes citotóxicos. La HSP70 inducible está implicada en llevar a cabo estas dos funciones, los cuales son el propósito de esta revisión. Además, es posible que otros miembros de la familia HSP70 estén implicados,pero en diferentes formas: induciendo respuesta inmune o como protectores del crecimiento tumoral inhibiendo la apoptosis. La comprensión de los mecanismos que regulan las dos actividades, es crucial en el desarrollo de una terapia afectiva antitumoral a través de la búsqueda de sustancias que, preservando su potencial inmunogénico, no incrementen la resistencia del tumor a la terapia antitumoralclásica. (7, 8, 9, 10)

DEFINICION:
Las proteínas de choque térmico pertenecen al grupo de proteínas de estrés y son moléculas presentes en todas las células, se unen a los péptidos nacientes para dirigir su plegamiento, garantizando su estructura tridimensional y con ello su funcionamiento correcto. Dentro de éste grupo de moléculas se encuentran las proteínas de choque térmico pequeñas...