Proteínas y actividad enzimática

Páginas: 3 (558 palabras) Publicado: 14 de noviembre de 2011
Trabajo Práctico nº 3
PROTEÍNAS Y ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

MARCO TEÓRICO

Catalasa: Es una enzima que se encuentra en las células de tejidos animales y vegetales y es fundamental ya que cumple lafunción de catalizar la descomposición de una molécula tóxica llamada peróxido de hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada) que se forma en el metabolismo celular, transformando agua y oxígeno.
Peróxido dehidrógeno: Es un producto químico reactivo, compuesto por H2 y O2. Es un líquido transparente utilizado como desinfectante o decolorante.
Desnaturalización de proteínas: Es un proceso por el cual laproteína (también algunos ácidos nucleicos) sufre una modificación en su estructura nativa, y también en su funcionamiento, de acuerdo a su actividad físicoquímica. Cuando sucede ladesnaturalización, la proteína no puede realizar sus diversas funciones biológicas. Un claro ejemplo está en las enzimas, donde se ve modificada su actividad catalizadora, razón por la cual los sustratos no puedenadherirse a su centro activo. 
Reacción exergónica: Son aquellas reacciones que se dan de forma espontánea y generan o liberan energía. Tienen una constante de equilibrio y pueden estar acopladas conreacciones endergónicas.
Reacción endergónica: Son aquellas contrarias a las exergónicas, ya que para una reacción química necesitan energía, que es liberada por las reacciones exergónicas.OBJETIVOS

- Analizar el efecto de las distintas variables sobre las proteínas.
- Desarrollar la observación e interpretación.

MATERIALES

- Agua oxigenada
- Hígado de vaca fresco
- 3 tubos deensayo

HIPÓTESIS

En el primer tubo, el hígado de vaca, al estar cortado en trozos, las enzimas (catalasa) estarían en mayor contacto con el agua oxigenada y produciría una rápida reacciónquímica, liberando energía. En cambio en el tubo con el hígado cocido, las proteínas perderían su función luego de la cocción y al tener contacto con el agua oxigenada no se producirá ninguna reacción....
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