Proteínas



Cuestionario del laboratorio
“Proteínas”

1- Mencione otros métodos para determinar proteína y explíquelos
-Absorción de UV (280 nm): la mayoría de las proteínas absorbe luz UV de 280 nmdebido a grupos cromóforos de tirosina y triptófano; la absorbancia debe ser proporcional a la concentración de proteína.
- Método del Biuret: En solución alcalina el Cu+2 reacciona con el enlacepeptídico de las proteínas dando un color purpúreo que se cuantifica espectrofotométricamente (540nm). Como estándar se utiliza una solución de albúmina.
- Método de Lowry: Dependen de la concentración detirosina triptófano de la muestra. Consiste en dos reacciones: 1. Reacción de Biuret; 2. Reacción de Folin.
- Bradford: Se basa en la unión de un colorante, Comassie Blue G-250 (también Serva Blue) alas proteínas. El colorante, en solución ácida, existe en dos formas una azul y otra naranja. Las proteínas se unen a la forma azul para formar un complejo proteína-colorante con un coeficiente deextinción mayor que el colorante libre.
a) Diga cuales son los factores de conversión de Nitrógeno a proteína
-arroz: 5.38, soya: 5.71, leche: 6.38, carne y derivados: 6.25, huevo entero: 6.68, yema dehuevo: 6.62, clara de huevo: 6.70, etc.
b) ¿Qué función desempeña el zinc en la determinación de proteínas?
c) Que función desempeña el sulfato de potasio en la determinación de proteína?
paraaumentar el punto de ebullición del ac. Sulfúrico para acelerar la digestión.
2- ¿Por qué decimos que el método de determinación de proteína es indirecto?
-porque se basa en la determinación de delnitrógeno amínico o amoniacal como el que se encuentra en la urea, ácido úrico, ácidos nucleicos, fosfolípidos, aminoácidos y proteínas.

3- Que función tiene el H2SO4 en el método de determinación deproteína por Kjendhal? Y el NaOH?
- H2SO4 es un catalizador y permite una digestión completa hidrolizando la muestra y liberando el nitrógeno amoniacal de los aminoácidos, el NaOH neutraiza la...