Proteasas

Páginas: 2 (422 palabras) Publicado: 11 de marzo de 2012
¿Qué son las proteasas?
Las proteasas son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas. Usan una molécula de agua para hacerlo y por lo tanto se clasifican como hidrolasas.Especificidad de sustrato en las enzimas (proteasas, tambien llamadas peptidasas).
La especificidad de reacción (es decir, la reaccion catalizada por la enzima) esta determinada quimicamente por los residuosde aminoácidos que se encuentran en el centro catalítico de la enzima. En general, el centro activo de la enzima esta formado por el lugar de fijacion del sustrato y por el centro catalítico. Laespecificidad del sustrato depende del tamaño, estructura, cargas, polaridad y carácter hidrófobo de su lugar de ficacion. Ello se debe a que, como primer paso de la reaccion, el sustrato debe fijarse alcentro activo y preparar así la catalisis. Las enzimas muy específicas (como catalaza y la ureasa) catalizan tan solo un tipo de reaccion; sin embargo, otras enzimas tienen una especificidad de sustratomás amplia, como son las enzimas de interés; las proteasas. La serina proteasa constituye un típico ejemplo de este grupo de enzimas. Se trata de una familia de enzimas estrechamente relacionadas(por ejemplo enzimas pancreaticas, quimotripsina, tripsina y elatasa) que en el centro catalítico contienen un residuo de serina reactivo. Estas enzimas catalizan la hidrólisis de los enlaces peptídicosen el lado carboxilo de algunos aminopacidos de la proteina. Aun que tienen unas estructuras y mecanismos catalíticos similares, a causa de los rasgos estructurales del centro de fijación delsustrato, sus especificidades de sustrato son muy distintas.

Es importante mencionar que algunas proteasas cortan solamente los enlaces peptídicos adyacentes a residuos de aminoácidos específicos,fragmentando así una cadena polipeptídica de forma controlable. Algunas de estas proteasas y sus puntos de corte específicos se presentan en la siguiente tabla:

De ellas, la más representativa, al menos...
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