Proteasas

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA METROPOLITANA

CIENCIAS BIOLOGICAS Y DE LA SALUD


INDICE

Introducción

Definición

Proteasas

Clasificación de proteasas

Fuentes de proteasas

Proteasas de origen animal

Proteasas de origen vegetal

Proteasas microbianas

Proteasas fúngicas

Producción de proteasas

Proteasas termoestables

Proteasas termoestables microbianasINTRODUCCION

Las enzimas proteolíticas (comúnmente llamadas proteasas) pertenecen al grupo de las hidrolasas (Guadix et al., 2000) ya que degradan las cadenas polipeptídicas de las proteínas-sustrato (Carrera, 2003), hidrolizando los enlaces peptídicos con diferentes grados de intensidad y de selectividad. Un enlace peptídico es la unión que se realiza entre el grupo ácido de un aminoácido con el grupoamino de otro, con la consecuente eliminación de una molécula de agua (Guadix et al., 2000).
En las proteasas de origen animal se encuentra la tripsina, quimotripsina y pepsina que se encuentran todas estas en el aparato digestivo y cada una hace diferentes funciones enzimáticas.
La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis paraformar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino). La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos.1
La quimotripsina se sintetiza por biosíntesis proteica como un precursor denominado quimotripsinógeno enzimáticamente inactivo.Se ha descubierto que la reacción de la quimotripsina con su sustrato ocurreen dos etapas. 1
La pepsina es una enzima digestiva que se segrega en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago.2 (1- http://emecolombia.foroactivo.com/t429-tripsina-y-quimiotripsina,2 -http://es.wikipedia.org/wiki/Pepsina).

CLASIFICACION Y APLICACIÓN DE LAS PROTEASAS
Respecto a su clasificación hay diversas propuestas, según su origen en: animal, vegetal, bacteriano o fúngico(Guadix et al., 2000). Hartley (1969) clasifico a las enzimas proteolíticas de acuerdo con el aminoácido o metal que posean en su sitio activo en cuatro clases;
Serín-proteasas. Son sensibles al fosfato de fluordiisopropilo por tener un residuo de serina en su sitio activo; más del 40 % de las proteasas microbianas pertenecen a este grupo, las cuales frecuentemente son activas en una región de pHde 8 a 12, por lo que se denominan proteasas alcalinas.
Tiol-proteasas. Tienen un residuo de cisteína en su sitio activo y son más sensibles a los agentes mercuriales como el para-cloromercuribenzoato; solamente unas pocas proteasas son de este tipo.

Metaloproteasas. Son quelato-sensibles y tienen un átomo metálico (generalmente Zn++) como un componente esencial para su actividadproteolítica. Estas son usualmente más activas a pH neutro (proteasas neutras).
Proteasas ácidas. Como su nombre lo indica, son activadas a pH ácido y tienen en su sitio activo un grupo carboxilato, generalmente de un residuo de aspartato.

Otra de las clasificaciones de estas enzimas es dependiendo de la naturaleza del sitio sobre el cual actúan.
a)Endopeptidasas. Son aquellas enzimas que hidrolizan losenlaces peptídicos internos de una proteína (tripsina y quimotripsina) dando como resultado cadenas de péptidos.
b)Exopeptidasas. Actúan sobre enlaces terminales de una proteína (aminopeptidasa y carboxipeptidasa), basándose en su sitio de acción sobre el nitrógeno o el carbono terminal.
c)Aminopeptidasas. Actúan sobre el nitrógeno libre terminal de la cadena polipeptídica liberando unaminoácido o un dipéptido o tripéptido.
d)Carboxipeptidasas. Actúan sobre el carbono terminal de la cadena polipeptídica. Se subdividen en cuatro subgrupos dependiendo de su mecanismo catalítico y al grupo funcional presente en su sitio activo (Guadix et al., 2000).
Esta versatilidad utilitaria es explicable por la gran diversidad de enzimas proteolíticas que se conocen, su muy variada especificidad y...