Proteasoma
Páginas: 4 (860 palabras)
Publicado: 18 de noviembre de 2012
Proteasoma
El sistema del proteasoma se define como el centro proteico de degradación celular de proteínas defectuosas o no necesarias; se trata pues, de una especie de “basurero celular”.Supone, además, un importante medio de regulación de concentración de proteínas determinadas en la célula. El proteasoma se encuentra en todas las células eucariotas y Archaea, así como en algunasbacterias.
El proteasoma se compone de dos componentes principales. Por una parte, un conjunto de dos subunidades multiproteicas con función catalítica: el complejo 20S. Este se compone de 4 anillos, cadauno de 7 subunidades, que presentan forma de barril, siendo las 2 cadenas α los anillos exteriores de este y las 2 cadenas β los interiores del mismo. El segundo componente esencial es el complejoregulador 19S, que se une a ambos lados del complejo 20S. Este presenta un dominio LID y un dominio base.
La ubiquitina es una proteína de 76 aminoácidos, que juega un papel vital en el proceso deubiquitinización. Para la degradación de una proteína, ésta debe ser primero marcada mediante el proceso de ubiquitinización, en el cual se añade un resto de poliubiquitina a la proteína a eliminar1º. El grupo carboxilo de la glycina terminal de la ubiquitina (GLy76) se une a un grupo sulfhidrilo (-SH) de una cisteína clave del enzima E1 o enzima activadora de ubiquitina, mediante un enlacetioéster. Se hidroliza 1 molécula de ATP (ATP → AMP).
2º. Se produce la conjugación de la ubiquitina. La ubiquitina activada se une una cisteína clave del enzima E2 o enzima activador de ubiquitina.
3ºLa enzima E3 o enzima ligadora de ubiquitina transfiere la ubiquitina desde la enzima E2 a la proteína que debe ser degradada. Desde un punto de bioquímico, el aminoácido glicina del extremo carboxilode la ubiquitina se une covalentemente con los grupos ε-amino de varias lisinas de la proteína destinada al proteasoma. La energía para la formación de estos enlaces isopeptídicos procede de la...
El sistema del proteasoma se define como el centro proteico de degradación celular de proteínas defectuosas o no necesarias; se trata pues, de una especie de “basurero celular”.Supone, además, un importante medio de regulación de concentración de proteínas determinadas en la célula. El proteasoma se encuentra en todas las células eucariotas y Archaea, así como en algunasbacterias.
El proteasoma se compone de dos componentes principales. Por una parte, un conjunto de dos subunidades multiproteicas con función catalítica: el complejo 20S. Este se compone de 4 anillos, cadauno de 7 subunidades, que presentan forma de barril, siendo las 2 cadenas α los anillos exteriores de este y las 2 cadenas β los interiores del mismo. El segundo componente esencial es el complejoregulador 19S, que se une a ambos lados del complejo 20S. Este presenta un dominio LID y un dominio base.
La ubiquitina es una proteína de 76 aminoácidos, que juega un papel vital en el proceso deubiquitinización. Para la degradación de una proteína, ésta debe ser primero marcada mediante el proceso de ubiquitinización, en el cual se añade un resto de poliubiquitina a la proteína a eliminar1º. El grupo carboxilo de la glycina terminal de la ubiquitina (GLy76) se une a un grupo sulfhidrilo (-SH) de una cisteína clave del enzima E1 o enzima activadora de ubiquitina, mediante un enlacetioéster. Se hidroliza 1 molécula de ATP (ATP → AMP).
2º. Se produce la conjugación de la ubiquitina. La ubiquitina activada se une una cisteína clave del enzima E2 o enzima activador de ubiquitina.
3ºLa enzima E3 o enzima ligadora de ubiquitina transfiere la ubiquitina desde la enzima E2 a la proteína que debe ser degradada. Desde un punto de bioquímico, el aminoácido glicina del extremo carboxilode la ubiquitina se une covalentemente con los grupos ε-amino de varias lisinas de la proteína destinada al proteasoma. La energía para la formación de estos enlaces isopeptídicos procede de la...
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