Proteina de la leche
Páginas: 6 (1383 palabras)
Publicado: 2 de mayo de 2014
De las dos familias de proteínas que tiene la leche, las caseínas y las proteínas lactoséricas, las primeras tienen una nivel muy bajo de estructura terciaria y por consiguiente no son susceptibles de ser desnaturalizadas, por lo menos en el sentido usual del término (Klostermeyer y Reimerdes, 1977).
La leche de vaca contiene cuatro tipos de caseínas y su concentración es de cerca de 25 g/l deleche. La proporción entre ellas es aproximadamente la siguiente: as1 : as2 : ß :k : 4:1:4:1. En su estado natural, existen en forma de micelas, que son partículas con diámetro dentro del rango entre 50 nm y 250 nm, consistentes en un complejo de las caseínas con fosfato de calcio.
Las características altamente particulares de estas proteínas se deben a su composición o estructura primaria(Dalgleish,1997):
1. Son fosfoproteínas, en las que algunas unidades del aminoácido serina están substituidas con un grupo fosfato para formar fosfato de serina.
2. Las caseínas más importantes en cuanto a cantidad, a s1 y ß :, no contienen los aminoácidos cistina ni cisteína, por lo que no tienen la capacidad de formar enlaces de azufre (-S-S-) intermoleculares o intramoleculares.
3. Lascaseínas presentes en menor concentración, y , contienen a s1 y k ambas un puente -S-S- intracadena, formado entre dos unidades de cisteína, que no son muy reactivas. Además de formar enlaces -S-S-intracadena, las cisteínas en estas proteínas son capaces de participar en eslabonamientos -S-S- intercadena.
4. Las cuatro caseínas son proteínas hidrofóbicas; es decir, contienen muchos aminoácidoscon cadenas laterales no polares. Sin embargo, en el caso de las caseínas b y k, la distribución de estos
aminoácidos no es aleatoria. En el caso de la caseína k, la región que termina en nitrógeno (componentes 1 a 105) es altamente hidrofóbica y el resto, la región que termina en carbono (residuos 106 a
169), es hidrofílica.
5. Las caseínas contienen cantidades relativamente altas deprolina, un aminoácido que dificulta la formación de estructuras secundarias (tales como hélices u hojas plegadas). Son proteínas esencialmente desordenadas, sin estructura específica, por lo que pueden adoptar muchos estados de conformación en solución para adaptarse a la presencia de fuerzas cambiantes.
6. No tienen actividad biológica, no se pueden cristalizar y no son susceptibles de serdesnaturalizadas térmicamente en la región de temperaturas usuales en la industria de quesería.
Aunque uno de los aspectos funcionales de la k-caseína es estabilizar las micelas, los posibles enlaces -S-S- intercadena no juegan ningún papel en este sentido (Rasmussen et al.,1994). Esto se debe a que la k-caseína está localizada principalmente en la superficie de las micelas, formando una "capapeluda" que es la que imparte estabilidad.
Lo que les imparte a las micelas de caseína algunos de sus comportamientos característicos es el fosfato de calcio inorgánico que está combinado con las caseínas. En lo que hay acuerdo general es que las micelas son estructuras casi esféricas y que están compuestas de dominios de menor tamaño,
de forma tal que la estructura global se asemeja a unaframbuesa. Lo que no ha sido establecido es la estructura precisa de estos dominios más pequeños (Dalgleish, 1997).
En algunos modelos, se muestra a las caseínas interactuando hidrofóbicamente para formar "submicelas", que a su vez interactúan con fosfato de calcio para formar las micelas. En otros, las caseínas están enlazadas al fosfato de calcio a través de sus residuos de fosfoserina para formarlas submicelas, que interactúan entre sí hidrofóbicamente para formar las micelas. En ambos tipos de
modelos, la k-caseína interactúa con las submicelas a través de su región hidrofóbica, mientras que la región hidrofílica cubre parcialmente la superficie de las micelas (Dalgleish, 1997).
Esta región hidrofílica o "capa peluda" tiene un espesor entre 5 nm y 10 nm. Debido a la presencia...
La leche de vaca contiene cuatro tipos de caseínas y su concentración es de cerca de 25 g/l deleche. La proporción entre ellas es aproximadamente la siguiente: as1 : as2 : ß :k : 4:1:4:1. En su estado natural, existen en forma de micelas, que son partículas con diámetro dentro del rango entre 50 nm y 250 nm, consistentes en un complejo de las caseínas con fosfato de calcio.
Las características altamente particulares de estas proteínas se deben a su composición o estructura primaria(Dalgleish,1997):
1. Son fosfoproteínas, en las que algunas unidades del aminoácido serina están substituidas con un grupo fosfato para formar fosfato de serina.
2. Las caseínas más importantes en cuanto a cantidad, a s1 y ß :, no contienen los aminoácidos cistina ni cisteína, por lo que no tienen la capacidad de formar enlaces de azufre (-S-S-) intermoleculares o intramoleculares.
3. Lascaseínas presentes en menor concentración, y , contienen a s1 y k ambas un puente -S-S- intracadena, formado entre dos unidades de cisteína, que no son muy reactivas. Además de formar enlaces -S-S-intracadena, las cisteínas en estas proteínas son capaces de participar en eslabonamientos -S-S- intercadena.
4. Las cuatro caseínas son proteínas hidrofóbicas; es decir, contienen muchos aminoácidoscon cadenas laterales no polares. Sin embargo, en el caso de las caseínas b y k, la distribución de estos
aminoácidos no es aleatoria. En el caso de la caseína k, la región que termina en nitrógeno (componentes 1 a 105) es altamente hidrofóbica y el resto, la región que termina en carbono (residuos 106 a
169), es hidrofílica.
5. Las caseínas contienen cantidades relativamente altas deprolina, un aminoácido que dificulta la formación de estructuras secundarias (tales como hélices u hojas plegadas). Son proteínas esencialmente desordenadas, sin estructura específica, por lo que pueden adoptar muchos estados de conformación en solución para adaptarse a la presencia de fuerzas cambiantes.
6. No tienen actividad biológica, no se pueden cristalizar y no son susceptibles de serdesnaturalizadas térmicamente en la región de temperaturas usuales en la industria de quesería.
Aunque uno de los aspectos funcionales de la k-caseína es estabilizar las micelas, los posibles enlaces -S-S- intercadena no juegan ningún papel en este sentido (Rasmussen et al.,1994). Esto se debe a que la k-caseína está localizada principalmente en la superficie de las micelas, formando una "capapeluda" que es la que imparte estabilidad.
Lo que les imparte a las micelas de caseína algunos de sus comportamientos característicos es el fosfato de calcio inorgánico que está combinado con las caseínas. En lo que hay acuerdo general es que las micelas son estructuras casi esféricas y que están compuestas de dominios de menor tamaño,
de forma tal que la estructura global se asemeja a unaframbuesa. Lo que no ha sido establecido es la estructura precisa de estos dominios más pequeños (Dalgleish, 1997).
En algunos modelos, se muestra a las caseínas interactuando hidrofóbicamente para formar "submicelas", que a su vez interactúan con fosfato de calcio para formar las micelas. En otros, las caseínas están enlazadas al fosfato de calcio a través de sus residuos de fosfoserina para formarlas submicelas, que interactúan entre sí hidrofóbicamente para formar las micelas. En ambos tipos de
modelos, la k-caseína interactúa con las submicelas a través de su región hidrofóbica, mientras que la región hidrofílica cubre parcialmente la superficie de las micelas (Dalgleish, 1997).
Esta región hidrofílica o "capa peluda" tiene un espesor entre 5 nm y 10 nm. Debido a la presencia...
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