Proteina Mioglobina
Páginas: 3 (557 palabras)
Publicado: 23 de septiembre de 2012
Nombre: Carla Iris Rosa-Eliza Profesora: Marielis Rivera
Trabajo Final: Información sobre una proteínaProteína Mioglobina (Mb)
Lámina 1: Estructura de la mioglobina
“La mioglobina (lámina 1) es una proteína que se encuentra en todos los animales y es abundante en los tejidos, como el músculo, querequieren reservas de oxígeno” (Peretó, J.G, 2007). Está formada por una parte proteica: la globina y un grupo prostéico: el hemo. La Mb actúa fijando O2, sin reducirlo y liberándolo cuando esnecesario, o sea la Mb ayuda a que el oxígeno se difunda por los tejidos y funciona como almacén de oxígeno. La fijación de O2 es debida al grupo hemo. Los grupos prostéticos son moléculas pequeñas, noproteicas, unidas fuertemente y esenciales para la función de la proteína. El grupo hemo se localiza en una parte hidrofóbica formada por el plegamiento del polipéptido. Este grupo es un anillotetrapirrólico de estructura plana, que contiene un ión ferroso (componente inorgánico) en la posición central del anillo. Este anillo consta de una molécula orgánica: la protoporfina IX. “El extensosistema de dobles enlaces conjugados es la cusa de la coloración intensa de las proteínas que contienen hemo y, en consecuencia, de la sangre” (Müller-Esterl, W., 2009).Esta también es extremadamenteversátil y sirve en las otras proteínas como transportador de electrones, como grupo catalítico o como sensor para las uniones de las moléculas diatómicas NO, CO y O2.
La estructura de la mioglobinaes muy similar a la estructura de las cadenas polipeptídicas α y β de la hemoglobina. Pero, a pesar de los componentes estructurales de la Hemoglobina y Mioglobina son similares, suscomportamientos sobre la unión de O2 son muy diferentes.
“La mioglobina del cachalote fue la primera proteína cuya estructura fue clarificada en detalle atómico mediante análisis estructural de rayos X”...
Trabajo Final: Información sobre una proteínaProteína Mioglobina (Mb)
Lámina 1: Estructura de la mioglobina
“La mioglobina (lámina 1) es una proteína que se encuentra en todos los animales y es abundante en los tejidos, como el músculo, querequieren reservas de oxígeno” (Peretó, J.G, 2007). Está formada por una parte proteica: la globina y un grupo prostéico: el hemo. La Mb actúa fijando O2, sin reducirlo y liberándolo cuando esnecesario, o sea la Mb ayuda a que el oxígeno se difunda por los tejidos y funciona como almacén de oxígeno. La fijación de O2 es debida al grupo hemo. Los grupos prostéticos son moléculas pequeñas, noproteicas, unidas fuertemente y esenciales para la función de la proteína. El grupo hemo se localiza en una parte hidrofóbica formada por el plegamiento del polipéptido. Este grupo es un anillotetrapirrólico de estructura plana, que contiene un ión ferroso (componente inorgánico) en la posición central del anillo. Este anillo consta de una molécula orgánica: la protoporfina IX. “El extensosistema de dobles enlaces conjugados es la cusa de la coloración intensa de las proteínas que contienen hemo y, en consecuencia, de la sangre” (Müller-Esterl, W., 2009).Esta también es extremadamenteversátil y sirve en las otras proteínas como transportador de electrones, como grupo catalítico o como sensor para las uniones de las moléculas diatómicas NO, CO y O2.
La estructura de la mioglobinaes muy similar a la estructura de las cadenas polipeptídicas α y β de la hemoglobina. Pero, a pesar de los componentes estructurales de la Hemoglobina y Mioglobina son similares, suscomportamientos sobre la unión de O2 son muy diferentes.
“La mioglobina del cachalote fue la primera proteína cuya estructura fue clarificada en detalle atómico mediante análisis estructural de rayos X”...
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