proteina

Visualización de proteínas y- sus estructuras mediante el programa RasMol Molecular Renderer versión 2.7.2 April 2001 y caracterización de la Hemoglobina.
Sánchez Juan Carlos
16 puntos
Laboratorio de bioquímica, Departamento de Biología, Facultad de Ciencias de la Universidad de Los Andes.
Resumen:
Palabras claves: proteínas, estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria,aminoácidos, estructura cuaternaria, RasMol, hemoglobina, grupo hemo,

Introducción
Las proteínas son polímeros, también llamados polipéptidos, que están formados por diferentes combinaciones de aminoácidos unidos mediante un enlace covalente (enlace peptídico) entre el α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro, esto se conoce como polimerización de aminoácidos y es lo que produce lagran variedad de proteínas que existen, cuyas estructuras son bastantes complejas con el fin de mantener la multiplicidad de sus funciones. Fuente? Para entender la complejidad de las proteínas, se han clasificado sus estructuras en 4 distintos niveles de organización, es decir que las moléculas proteicas para llegar a su disposición final se han ido organizando de manera característica en cadauno de estos 4 niveles o por lo menos en los primeros 3, cada uno de estos niveles está compuesto del anterior. El primer nivel o nivel primario, es la secuencia de aminoácidos dictada por el gen, y es esta secuencia la que determinara el plegado local (estructura secundaria), el plegado global (estructura terciaria) y la organización de las estructuras de múltiples sub unidades (estructurascuaternaria), la estructura secundaria se da por la estabilización con puentes de hidrogéno y se pueden reconocer 4 de ellas que son encontradas con mayor frecuencia, las hélices α, las láminas β, las hélices 310 los Giros. Fuente? Mientras que las estructuras terciarias que son los arreglos tridimensionales que presentan las cadenas polipépticas, tienen plegamientos en sus elementos estructuralessecundarios que se dan mayormente por fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas, efectos hidrófobos y enlaces disulfuros y las cuaternarias son las constituidas por más de una cadena polipéptica. (Mathews et al. 2002). Cada proteína tiene como objetivo desarrollar una o varias funciones especificas, como por ejemplo la hemoglobina, conocida por ser transportadora de oxigeno en los vertebrados,esta macromolécula fue identificada por primera vez por Huisman y Meyering en 1958, usando un método cromatográfico y se caracterizó como una glucoproteína en 1968 por Bookchin y Gallop. (Álvarez et al. 2009). Es una heteroproteína encontrada en la sangre, con masa molecular de 64.000 g/mol, transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos y el dióxido de carbono desde lostejidos hasta los pulmones que lo eliminan; está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas, dos α y dos β, por lo cual es una proteína con estructura cuaternaria, en algunos casos pueden no haber dos cadenas beta (β) sino dos cadenas deltas (δ) o dos gamma (γ), y en otro casos no son cadenas α y β sino zeta (ζ ) y epsilon (ξ), todo esto muestra lo variable que puede ser la hemoglobina, existen640 variantes de la molécula para ser exacto según el Centro Internacional de Información sobre Hemoglobinas (1992) pero todas están básicamente constituidas igual con 4 cadenas polipeptídicas plegadas, cada una con un prostético, el Hemo, un tetrapirrol cíclico que les proporciona el color rojo a los hematíes, este grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteínaen su estado funcional, en esta región se encuentre un átomo de hierro en estado de oxidación ferroso (+2), por lo cual puede formar 5 o 6 enlaces de coordinación a la hemoglobina. Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal, quinto enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina, finalmente el sexto...