Proteinas De Las Carnes

ACTINA
Es una familia de proteínas globulares que forman los microfilamentos. Pueden encontrarse como monómero en forma libre, denominada actina g, o como parte de polímeros lineales denominados microfilamentos o actina f. De la importancia de la actina da cuenta el hecho de que en el contenido proteico de una célula supone siempre un elevado porcentaje y que su secuencia está muy conservada. Suestructura ha sido optimizada.
CARACTERÍSTICAS
Es una enzima que hidroliza ATP. El ATP necesita de la actina para mantener su integridad estructural. Adquiere esta forma eficaz en un proceso de plegamiento. La actina es la que establece interacciones con otras proteínas. La miosina es un ejemplo de proteína que une actina. La vilina, que puede entrelazar la actina en haces o bien cortar losfilamentos de actina, dependiendo de la concentración de catión calcio en su entorno. Así forma microfilamentos en un proceso dinámico y proporciona un armazón que dota a la célula de una forma con posibilidad de remodelarse rápidamente en respuesta a su entorno o a señales del organismo .Sobre este armazón se pueden anclar otras enzimas, orgánulos como el cilio, dirigir la deformación de la membranacelular externa que permite la ingestión celular o la citocinesis.
La actina también puede producir movimiento .Por ella misma o ayudada de motores moleculares. De ese modo contribuye a procesos como: Transporte intracelular de vesículas y orgánulos La contracción muscular. La migración celular (importante en el desarrollo embrionario).Reparación de heridas Invasividad del cáncer. Es importanteen el control de la expresión génica.
ESTRUCTURA
La actina es una de las proteínas más abundantes entre los eucariotas. Se encuentra presente en todo el citoplasma. Las fibras musculares representan el 20% en peso de proteína celular total. en otras células animales, oscila entre el 1 y el 5%.Sus genes codificantes se encuentran definidos por una familia multigénica.
La información genética decada individuo posee instrucciones para generar variantes de la actina (denominadas isoformas) que poseerán funciones ligeramente distintas. De este modo, los organismos eucariotas expresan distintos genes que dan lugar a: La actina α, que se encuentra en estructuras contráctiles. La actina β, en el borde en expansión de las células que emplean la proyección de estructuras celulares como método demovilidad. La actina γ, en los filamentos de las fibras de estrés.


MIOSINA
La miosina es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud de 1,5 µm y un diámetro de 15 nm, y está implicada en la contracción muscular, por interacción con la actina.
La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el 60% y 70% de las proteínas totales y es el mayorconstituyente de los filamentos gruesos.
Estructura y Composición
La miosina es una AT Pasa, es decir, hidroliza el ATP para formar ADP y Pi, reacción que proporciona la contracción muscular.
La miosina está compuesta de 2 cadenas pesadas idénticas, cada una de 230 kDa, y 4 cadenas livianas de 20 kDa cada una. La molécula tiene una región globular de doble cabeza unida a una larga cadenahelicoidal de doble hebra. Cada cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras. Todas las miosinas tienen la secuencia:
Gly - Glu - Ser - Ala - Gly - Lys - Thr
que es similar a la secuencia encontrada en el sitio activo de otras AT Pasas. La lisina se une al alfa fosfato del ATP.
La estructura α-helicoidal ininterrumpida de la cola de la miosina es favorecida por la ausencia de prolina en intervalosde más de 1000 residuos y por la abundancia de leucina, alanina y glutamato.
La porción globular de la miosina tiene actividad ATPásica y se combina con la actina. Dos de las cadenas ligeras son idénticas (una en cada cabeza) y pueden ser removidas sin pérdida de la actividad ATPásica. Las otras dos cadenas ligeras no son idénticas y se ven requeridas para la actividad ATPásica y para la unión...