Proteinas fibrosas
Páginas: 5 (1098 palabras)
Publicado: 23 de marzo de 2011
Proteínas Fibrosas
Qué son las Proteínas Fibrosas?
Las proteínas fibrosas (o estructurales) se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra" (como en el caso del colágeno de los tendones o la α-queratinadel cabello) la segunda posibilidad es la formación de láminas (como en el caso de las β-queratinas de las sedas naturales). Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan.
Colágeno y ElastinaEjemplos de proteínas fibrosas comunes bien caracterizadas que tienen funciones estructurales en el organismo, un ejemplo es que son componentes de la piel, el tejido conjuntivo, las paredes de los vasos sanguíneos y también de la esclerótica y córnea del ojo.
Cada proteína fibrosa exhibe propiedades mecánicas especiales provocadas por su estructura exclusiva, que se obtienen combinando aminoácidosespecíficos en elementos estructurales secundarios regulares.
COLAGENO.
Proteína mas abundante en el organismo humano, esta en todo este.
Su molécula tiene una estructura larga y rígida en la cual tres cadenas polipeptídicas (conocidas como cadenas α) se enrollan una alrededor de otra en una triple hélice semejante a una cuerda.
Sus tipos y organización vienen dictados por el papelestructural que desempeña el colágeno en un órgano concreto. Ejemplos: -Gel disperso que da soporte a la estructura (Matriz extracelular, humor del vítreo del ojo). -Empaquetado en fibras paralelas apretadas que proporcionan gran fuerza (Tendones). -Apilado para permitir la transmisión de la luz con un mínimo de dispersión (Córnea del ojo). -Fibras dispuestas en ángulo unas con respecto a otras parapoder resistir la cizalla mecánica procedente de cualquier dirección (huesos).
TIPOS DE COLAGENO.
La superfamilia de proteínas del colágeno consta de mas de 20 tipos de colágeno, así como proteínas añadidas que tienen dominios tipo colágeno. Las tres cadenas polipeptídicas α se mantienen juntas mediante enlaces de hidrógeno entre las cadenas. Las variaciones en las secuencias de aminoácidosde las cadenas α provocan componentes estructurales aprox. del mismo tamaño pero con propiedades ligeramente diferentes; estas cadenas α se combinan para formar los diversos tipos de colágeno encontrados en los tejidos.
Ejemplos: Tipo I, contiene dos cadenas α1 y una cadena α2 (α12 α2), es el mas frecuente. Tipo II, contiene tres cadenas α1 (α13)
ESTRUCTURA DEL COLAGENO.
1.-Secuencia deaminoácidos
Colágeno:
Rico en prolina y glicina, ambos participan en la hélice triple hebra.
La prolina participa en la conformación helicoidal de cada cadena α (su estructura anular causa retorcimiento) de la cadena peptídica.
Glicina.
2.- Estructura helicoidal triple:
A diferencia de las proteínas globulares (están plegadas) el colágeno tiene una estructura de triple hélice, esalargada y coloca muchos de sus cadenas laterales de aminoácidos en la superficie de la molécula.
3-Hidroxiprolina e hidroxilisina:
Forman parte del colágeno.
No están presentes en las demás proteínas.
Ambos proceden de la hidroxilación de algunos residuos de prolina y glicina (después de su incorporación a las cadenas polipeptídicas.
Hidroxiprolina
Importante en la estructurahelicoidal triple
Debido a que aumenta al máximo la formación de enlaces de hidrogeno intercatenarios
4-Glucosilación:
Los residuos del grupo hidroxilo pueden ser glucosilados enzimáticamente, comúnmente se unen a la glucosa y galactosa, de una manera secuencial a la cadena polipeptídicas esto antes de que se forma la de la triple hélice.
BIOSINTESIS
Precursores de colágeno...
Qué son las Proteínas Fibrosas?
Las proteínas fibrosas (o estructurales) se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra" (como en el caso del colágeno de los tendones o la α-queratinadel cabello) la segunda posibilidad es la formación de láminas (como en el caso de las β-queratinas de las sedas naturales). Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los factores que las desnaturalizan.
Colágeno y ElastinaEjemplos de proteínas fibrosas comunes bien caracterizadas que tienen funciones estructurales en el organismo, un ejemplo es que son componentes de la piel, el tejido conjuntivo, las paredes de los vasos sanguíneos y también de la esclerótica y córnea del ojo.
Cada proteína fibrosa exhibe propiedades mecánicas especiales provocadas por su estructura exclusiva, que se obtienen combinando aminoácidosespecíficos en elementos estructurales secundarios regulares.
COLAGENO.
Proteína mas abundante en el organismo humano, esta en todo este.
Su molécula tiene una estructura larga y rígida en la cual tres cadenas polipeptídicas (conocidas como cadenas α) se enrollan una alrededor de otra en una triple hélice semejante a una cuerda.
Sus tipos y organización vienen dictados por el papelestructural que desempeña el colágeno en un órgano concreto. Ejemplos: -Gel disperso que da soporte a la estructura (Matriz extracelular, humor del vítreo del ojo). -Empaquetado en fibras paralelas apretadas que proporcionan gran fuerza (Tendones). -Apilado para permitir la transmisión de la luz con un mínimo de dispersión (Córnea del ojo). -Fibras dispuestas en ángulo unas con respecto a otras parapoder resistir la cizalla mecánica procedente de cualquier dirección (huesos).
TIPOS DE COLAGENO.
La superfamilia de proteínas del colágeno consta de mas de 20 tipos de colágeno, así como proteínas añadidas que tienen dominios tipo colágeno. Las tres cadenas polipeptídicas α se mantienen juntas mediante enlaces de hidrógeno entre las cadenas. Las variaciones en las secuencias de aminoácidosde las cadenas α provocan componentes estructurales aprox. del mismo tamaño pero con propiedades ligeramente diferentes; estas cadenas α se combinan para formar los diversos tipos de colágeno encontrados en los tejidos.
Ejemplos: Tipo I, contiene dos cadenas α1 y una cadena α2 (α12 α2), es el mas frecuente. Tipo II, contiene tres cadenas α1 (α13)
ESTRUCTURA DEL COLAGENO.
1.-Secuencia deaminoácidos
Colágeno:
Rico en prolina y glicina, ambos participan en la hélice triple hebra.
La prolina participa en la conformación helicoidal de cada cadena α (su estructura anular causa retorcimiento) de la cadena peptídica.
Glicina.
2.- Estructura helicoidal triple:
A diferencia de las proteínas globulares (están plegadas) el colágeno tiene una estructura de triple hélice, esalargada y coloca muchos de sus cadenas laterales de aminoácidos en la superficie de la molécula.
3-Hidroxiprolina e hidroxilisina:
Forman parte del colágeno.
No están presentes en las demás proteínas.
Ambos proceden de la hidroxilación de algunos residuos de prolina y glicina (después de su incorporación a las cadenas polipeptídicas.
Hidroxiprolina
Importante en la estructurahelicoidal triple
Debido a que aumenta al máximo la formación de enlaces de hidrogeno intercatenarios
4-Glucosilación:
Los residuos del grupo hidroxilo pueden ser glucosilados enzimáticamente, comúnmente se unen a la glucosa y galactosa, de una manera secuencial a la cadena polipeptídicas esto antes de que se forma la de la triple hélice.
BIOSINTESIS
Precursores de colágeno...
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