proteinas final
Páginas: 5 (1006 palabras)
Publicado: 9 de septiembre de 2015
Estructura de las
proteínas
Visión general
La secuencia lineal contiene la informaciónón para generar una
forma tridimensional única
Estructura primaria de las
proteínas
Enlace peptídico
residuo
Importancia de conocer la
estructura lineal
Muchas enfermedades genéticas provocan síntesis anómalas que causan
plegamientos inadecuados
Si se conocen las estructuras primariasnormales y las mutadas se puede
diagnosticar o estudiar la enfermedad
Características del enlace peptídico
• Tiene un carácter parcial
de doble enlace
• Es mas corto
• Rígido y planar
• Esto impide la rotación entre
el carbono y el nitrógeno
• Casi siempre es un enlace
trans
• Debido a la posición cis de
los grupos R
Polaridad de enlace peptídico
Los grupos del enlace peptídico no estan cargados
Los grupos cargados son el N- terminal (a amino) y el C- terminal (a
carboxilo) y los grupos ionizados de las cadenas laterales
Determinación
de la
composición de
aminoácidos de
un polipéptido
Secuencia del péptido desde su extremo Nterminal
Se utiliza fenilisotiocinato (reactivo Edman) para marcar el
residuo terminal en condiciones alcalinas
Hidroliza el enlace peptídico de N-terminal solamente
Puede determinarse la identidad del derivado aminoácido.
•
Escisión del polipéptido
en fragmentos mas
Con ayuda de enzimas ( agente de escisión) se
pequeños
pueden fragmentar los polipéptidos en sitios
específicos
• Las enzimas son peptidasas (hidrolizan)
•
aminopeptidasas
•
carboxipeptidasas
•
endopeptidasas
Determinación de la estructura primaria de una
proteína mediantela secuenciación de ADN
• Es posible determinar la
secuencia de nucleótidos
conociendo el código genético
Estructura secundaria de las
proteínas
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico
La hélice alfa, la lamina beta, y son ejemplos de estructurassecundarias de las
proteínas
La hélice alfa
Es una estructura espiral con un esqueleto peptídico enrollado, el cual las
cadenas de los aminoácidos se extienden hacia afuera
Puentes de hidrogeno: una hélice alfa esta
estabilizada por puentes de hidrogeno entre oxígenos
carboxilo y los hidrógenos
Aminoácidos por vuelta: cada vuelta contiene 3,6
aminoácidos, por tanto residuos de aminoácidos
situadosa 3 o 4 residuos de distancias están
especialmente juntos cuando se pliega la hélice.
Aminoácidos que alteran una hélice: la prolina se
considera un terminador de la hélice ya que su grupo
amino secundario no es geométricamente compatible, y
al estar integrado en un anillo, interfiere en la
formación de puentes de hidrógeno. Los aminoácidos
muy cargados(Lys, Glu) también desestabilizan la héliceporque los enlaces de hidrógeno pierden importancia
Lamina beta
Forma de estructura secundaria en la cual todos los componentes
intervienen en puentes de hidrogeno. Sus superficies aparecen plegadas.
Comparación entre hélices alfa y laminas beta: a diferencia de las hélices alfa, las
laminas beta están compuestas por dos o mas cadenas peptídicas .
Laminas paralelas y antiparalelas: Cuando lasestructuras b tienen el mismo sentido N-C,
la hoja b resultante es paralela, y si las estructuras b tienen sentidos opuestos, la hoja plegada
resultante es antiparalela
Giros beta: secuencias de la cadena polipeptídica con estructura a o b a
menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros b. Son
secuencias cortas, con una conformación característica que impone un
brusco girode 180o a la cadena principal de un polipéptido.
Estructura secundaria no repetitiva: aprox. La mitad de una proteína globular se
organiza en estructuras repetitivas como hélices alfa y laminas beta. Estas estructuras
secundarias no son aleatorias sino simplemente tienen una estructura mas regular que
otra
Estructuras supersecundarias: pueden definirse como combinaciones de alfa-helices
y...
proteínas
Visión general
La secuencia lineal contiene la informaciónón para generar una
forma tridimensional única
Estructura primaria de las
proteínas
Enlace peptídico
residuo
Importancia de conocer la
estructura lineal
Muchas enfermedades genéticas provocan síntesis anómalas que causan
plegamientos inadecuados
Si se conocen las estructuras primariasnormales y las mutadas se puede
diagnosticar o estudiar la enfermedad
Características del enlace peptídico
• Tiene un carácter parcial
de doble enlace
• Es mas corto
• Rígido y planar
• Esto impide la rotación entre
el carbono y el nitrógeno
• Casi siempre es un enlace
trans
• Debido a la posición cis de
los grupos R
Polaridad de enlace peptídico
Los grupos del enlace peptídico no estan cargados
Los grupos cargados son el N- terminal (a amino) y el C- terminal (a
carboxilo) y los grupos ionizados de las cadenas laterales
Determinación
de la
composición de
aminoácidos de
un polipéptido
Secuencia del péptido desde su extremo Nterminal
Se utiliza fenilisotiocinato (reactivo Edman) para marcar el
residuo terminal en condiciones alcalinas
Hidroliza el enlace peptídico de N-terminal solamente
Puede determinarse la identidad del derivado aminoácido.
•
Escisión del polipéptido
en fragmentos mas
Con ayuda de enzimas ( agente de escisión) se
pequeños
pueden fragmentar los polipéptidos en sitios
específicos
• Las enzimas son peptidasas (hidrolizan)
•
aminopeptidasas
•
carboxipeptidasas
•
endopeptidasas
Determinación de la estructura primaria de una
proteína mediantela secuenciación de ADN
• Es posible determinar la
secuencia de nucleótidos
conociendo el código genético
Estructura secundaria de las
proteínas
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico
La hélice alfa, la lamina beta, y son ejemplos de estructurassecundarias de las
proteínas
La hélice alfa
Es una estructura espiral con un esqueleto peptídico enrollado, el cual las
cadenas de los aminoácidos se extienden hacia afuera
Puentes de hidrogeno: una hélice alfa esta
estabilizada por puentes de hidrogeno entre oxígenos
carboxilo y los hidrógenos
Aminoácidos por vuelta: cada vuelta contiene 3,6
aminoácidos, por tanto residuos de aminoácidos
situadosa 3 o 4 residuos de distancias están
especialmente juntos cuando se pliega la hélice.
Aminoácidos que alteran una hélice: la prolina se
considera un terminador de la hélice ya que su grupo
amino secundario no es geométricamente compatible, y
al estar integrado en un anillo, interfiere en la
formación de puentes de hidrógeno. Los aminoácidos
muy cargados(Lys, Glu) también desestabilizan la héliceporque los enlaces de hidrógeno pierden importancia
Lamina beta
Forma de estructura secundaria en la cual todos los componentes
intervienen en puentes de hidrogeno. Sus superficies aparecen plegadas.
Comparación entre hélices alfa y laminas beta: a diferencia de las hélices alfa, las
laminas beta están compuestas por dos o mas cadenas peptídicas .
Laminas paralelas y antiparalelas: Cuando lasestructuras b tienen el mismo sentido N-C,
la hoja b resultante es paralela, y si las estructuras b tienen sentidos opuestos, la hoja plegada
resultante es antiparalela
Giros beta: secuencias de la cadena polipeptídica con estructura a o b a
menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros b. Son
secuencias cortas, con una conformación característica que impone un
brusco girode 180o a la cadena principal de un polipéptido.
Estructura secundaria no repetitiva: aprox. La mitad de una proteína globular se
organiza en estructuras repetitivas como hélices alfa y laminas beta. Estas estructuras
secundarias no son aleatorias sino simplemente tienen una estructura mas regular que
otra
Estructuras supersecundarias: pueden definirse como combinaciones de alfa-helices
y...
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