Proteinas globulares
Páginas: 4 (868 palabras)
Publicado: 12 de febrero de 2011
Proteínas Globulares [pic]
Hemoproteínas Globulares.
Las hemoproteínas son un grupo de proteínas especializadas que contienen un grupo hemo como grupo prostéticoestrechamente unido. En la hemoglobina y la mioglobina, las dos hemoproteínas más abundantes en el ser humano, el grupo hemo sirve para unir reversiblemente el oxígeno.
Estructura del Grupo Hemo.
Elgrupo hemo es un complejo de protoporfirina IX y hierro ferroso. El hierro se mantiene en el centro de la molécula de hemo mediante enlaces a los cuatro nitrógenos del anillo de porfirina.
Estructuray función de la mioglobina.
La mioglobina, una hemoproteína presente en el músculo cardiaco y esquelético, funciona a la vez como depósito para el oxígeno y como transportador de oxígeno queaumenta la velocidad de transporte del oxígeno dentro de la célula muscular. La mioglobina consta de una cadena polipeptídica única que es estructuralmente similar a cada una de las cadenas polipeptídicasindividuales que son subunidades de la molécula de hemoglobina.
Estructura y función de la hemoglobina.
La hemoglobina se encuentra exclusivamente en los eritrocitos, donde su funciónprincipal es transportar oxígeno desde los pulmones a los capilares de los tejidos. La hemoglobina A, la hemoglobina principal de los adultos, está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas (dos cadenasalfa y dos cadenas beta) que se mantienen juntas mediante interacciones no covalentes.
La forma desoxi de la hemoglobina se denomina forma T, es la forma de baja afinidad por el oxígeno de lahemoglobina. La unión del oxígeno a la hemoglobina causa la ruptura de alguno de los enlaces iónicos y de los puentes de hidrógeno. Esto lleva a una estructura denominada forma R o relajada, en la cual lascadenas polipeptídicas tienen más libertad de movimiento. La forma R es la forma con afinidad elevada por el oxígeno de la hemoglobina.
Unión del oxígeno a la mioglobina y la hemoglobina.
La...
Hemoproteínas Globulares.
Las hemoproteínas son un grupo de proteínas especializadas que contienen un grupo hemo como grupo prostéticoestrechamente unido. En la hemoglobina y la mioglobina, las dos hemoproteínas más abundantes en el ser humano, el grupo hemo sirve para unir reversiblemente el oxígeno.
Estructura del Grupo Hemo.
Elgrupo hemo es un complejo de protoporfirina IX y hierro ferroso. El hierro se mantiene en el centro de la molécula de hemo mediante enlaces a los cuatro nitrógenos del anillo de porfirina.
Estructuray función de la mioglobina.
La mioglobina, una hemoproteína presente en el músculo cardiaco y esquelético, funciona a la vez como depósito para el oxígeno y como transportador de oxígeno queaumenta la velocidad de transporte del oxígeno dentro de la célula muscular. La mioglobina consta de una cadena polipeptídica única que es estructuralmente similar a cada una de las cadenas polipeptídicasindividuales que son subunidades de la molécula de hemoglobina.
Estructura y función de la hemoglobina.
La hemoglobina se encuentra exclusivamente en los eritrocitos, donde su funciónprincipal es transportar oxígeno desde los pulmones a los capilares de los tejidos. La hemoglobina A, la hemoglobina principal de los adultos, está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas (dos cadenasalfa y dos cadenas beta) que se mantienen juntas mediante interacciones no covalentes.
La forma desoxi de la hemoglobina se denomina forma T, es la forma de baja afinidad por el oxígeno de lahemoglobina. La unión del oxígeno a la hemoglobina causa la ruptura de alguno de los enlaces iónicos y de los puentes de hidrógeno. Esto lleva a una estructura denominada forma R o relajada, en la cual lascadenas polipeptídicas tienen más libertad de movimiento. La forma R es la forma con afinidad elevada por el oxígeno de la hemoglobina.
Unión del oxígeno a la mioglobina y la hemoglobina.
La...
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.