Proteinas Globulares

PROTEINAS GLOBULARES

Hemoproteínas Globulares:
Constituyen un grupo de proteínas especializadas que contienen hem como grupo prostético firmemente enlazado. La función del grupo hem depende del ambiente creado por la estructura tridimensional de la proteína. Por ejemplo, el grupo hem de la enzima catalasa es parte del sitio activo de la enzima catalasa es parte del sitio activo que catalizael desdoblamiento del peróxido de hidrogeno. En la hemoglobina y la mioglobina, las dos proteína con hem más abundantes en el ser humano, el grupo hem sirve para fijar oxigeno de manera reversible.
LA MIOGLOBINA
La mioglobina es una hemoproteínamuscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídicade 153 residuos aminoacídicos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. También se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular.
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de lascontracciones.
Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie. Alrededor del 75% de la estructura secundaria tiene una conformación de a-hélice; de hecho, existen ocho segmentos de a-hélice en la mioglobina, designados de la A a la H.

Dentro de unacavidad hidrofóbica de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad no poli peptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.
Estas proteínas poseen como grupo prostético un Tetrapirrol cíclico o grupo Hem, o Hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfametileno. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo la oxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales para la actividad biológica. Para la mioglobina y la hemoglobina la oxidación del Fe+2 destruye su actividad biológica.
La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de Hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta posición decoordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del Hemoglobina. Este movimiento en el anillo Hem produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece a la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, en donde este se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP.
Estructura y función de la mioglobina
Lamioglobina, que es una hemoproteína que se encuentra en el corazón y el musculo esquelético, funciona como reservorio de oxígeno y como portador de este que incrementa su tasa de transporte dentro de la célula muscular. Esta proteína consiste en una cadena poli peptídica única semejante desde el punto de vista estructural a las subunidades individuales de las cadenas de poli péptidos de la moléculade hemoglobina. Esta hemoglobina vuelve a la mioglobina un modelo de utilidad para interpretar algunas de las propiedades más complejas de la hemoglobina.
Localización de los residuos polares y no polares.

El interior de la molécula de mioglobina está compuesto básicamente de aminoácidos no polares. Estos residuos están empaquetados formando una estructura estabilizada por interaccioneshidrofóbicas. Por el contrario, los residuos polares están localizados casi exclusivamente en la superficie de la proteína, en donde forman puentes de Hidrógeno con las moléculas de agua que rodean a la proteína.

Unión del grupo hemo.

El grupo hemo de la mioglobina se encuentra en una hendidura en la molécula, alineado con los aminoácidos no polares. Excepciones importantes de lo anterior son...