Proteinas Globulares

Proteínas globulares de transporte: suministro de oxigeno a los tejidos
Mioglobina: (mayor afinidad por el oxígeno) 8 segmentos de alfa hélice (a-h) cada uno de ellos conformados por diferentes aminoácidos, en su interior se encontraran aminoácidos cuyas cadenas laterales son hidrófobas y en el exterior aminoácidos polares que pueden interactuar con el agua. Tiene un grupo hemo central (grupoprostético) que contiene un átomo de hierro central enlazado al segmento f de la proteína a través de residuos de histidina (proximal) y a la espiral e mediante otro residuo de histidina (distal), es en este grupo hemo donde se va a enlazar el oxigeno de manera reversible. Esta proteína se encuentra en los músculos. Es de estructura terciaria porque es una sola subunidad plegada.
Hemoglobina:Consta de 4 subunidades (α 1y 2 y β 1y 2), cada una de ellas contiene un grupo hemo central donde se enlazaran las moléculas de oxigeno, por lo que cada hemoglobina puede enlazar hasta 4 moléculas de oxígeno. El hecho de que esta proteína pueda enlazar oxígeno determina unos ciertos cambios conformacionales, cuando ella está sin oxigeno se denomina desoxihemoglobina o T (tensa) , a medida que sevan enlazando las moléculas de oxígeno se desencadena una serie de cambios conformacionales, es decir, los residuos de aminoácidos se mueven y se van enlazando las moléculas de oxigeno, entonces la hemoglobina se denominara oxihemoglobina o R (relajada); este es un proceso reversible.
Transporta oxígeno a través de la sangre desde los pulmones hasta los tejidos, pero también transporta dióxido decarbono(producido por la células) de los tejidos hasta los pulmones para que salga del cuerpo en la espiración.
El grupo hemo también es conocido como anillo de protoporfirina 9, el cual tiene entre sus características un núcleo de hierro enlazado con 4 átomos de nitrógeno y otros átomos de naturaleza alifática.
Como están enlazadas esas 4 subunidades de la hemoglobina? entre dossubnidades se forma un dímero: αβ1 y αβ2. En dímeros se presentan interacciones principalmente hidrófobas entre las cadenas α y β a su vez se producen enlaces iónicos y de hidrógeno débiles entre los dímeros; esto ocurre en el estado desoxigenado. Cuando el oxigeno se va a enlazar a las diferentes subunidades ocurren interacciones de éste con la hemoglobina y a la vez hay ruptura de ciertos enlaces queestaban en la hemoglobina T; esto va ocurriendo con una afinidad creciente, es decir que cuando una molécula de oxígeno se une a una de las subunidades esta cambia de estado T a estado R, hay una serie de cambios conformacionales dentro de la proteína que hace que las otras subunidades quieran también pasar de estado T a R, a esto se le conoce como efecto cooperativo.

La mioglobina al tenersolo un grupo hemo se satura mas rápidamente que la hemoglobina (4 grupos hemo) y a una presión de oxígeno mucho más baja. La curva de saturación por oxígeno de la mioglobina es hiperbólica mientras que la curva de saturación de la hemoglobina es sigmoidea(permite la liberación de oxígeno a cambios pequeños de concentración de O2), esto significa que a una presión de oxígeno muy baja ya lamioglobina tiene su grupo hemo ocupado mientras que la hemoglobina está parcialmente saturada. La hemoglobina libera sus moléculas de oxígeno constantemente mientras que la mioglobina solo lo hace bajo presiones muy bajas de oxígeno en los músculos.
En las curvas de saturación todo lo que está hacia la derecha implica que debe haber una mayor presión para que se libere el oxigeno de la molécula.Efecto Borr: cuando los tejidos hacen sus reacciones metabólicas generan CO2 que produce una disminución del pH de la sangre, entonces se pasa de un pH fisiológico (7.4) a un pH ácido (7.2), esto da por resultado una afinidad disminuida de la hemoglobina por el oxígeno y por lo tanto hay una liberación mayor de oxígeno a los tejidos para compensar.
Efectores alostéricos: CO2 y 2-3-difosfoglicerato...