Proteinas Globulares
Páginas: 6 (1274 palabras)
Publicado: 20 de septiembre de 2012
“Proteínas Fibrilares y Globulares”
Proteínas Fibrilares
Las proteínas fibrilares o fibrosas son moléculas altamente elongadas o filamentosas, cuya estructura secundaria es su principal característica. La mayoría de ellas desempeña funciones estructurales en las células y los tejidos animales. Además, comprenden las principales proteínas de la piel, del tejido conjuntivo y de las fibrasanimales como el pelo. Dependiendo de la secuencia de aminoácidos de cada una de estas proteínas, se favorece un tipo de estructura secundaria, que a su vez confiere un conjunto de propiedades mecánicas.
Colágeno
Es una proteína fibrosa presente en todos los organismos multicelulares, siendo la proteína más abundante de los vertebrados. Es extracelular, organizada en fibras insolubles de una granresistencia a la tensión (hueso, diente, cartílagos, tendones, ligamentos, piel, vasos sanguíneos).
Existen al menos 30 cadenas polipeptídicas diferentes formando 16 variantes del colágeno, las cuales se encuentran presentes en diferentes tejidos.
Las moléculas del colágeno tienen un PM aproximado de 285 kD, una longitud de 3000 Ă y un diámetro de 14 Ă. Exhibe una secuencia característica(G-X-Y)n, donde X es frecuentemente prolina e Y es frecuentemente hidroxiprolina (Fig. 1). Esto facilita la formación de hélices que se asocian, dejando los residuos de glicina en el interior. Además se forman puentes de hidrógeno entre cada hélice.
Elastina
El colágeno se encuentra en los tejidos en los que se precisa resistencia o dureza, pero otros tejidos, como los ligamentos y los vasossanguíneos arteriales, necesitan fibras muy elásticas. Estos tejidos contienen grandes cantidades de elastina.
La cadena polipeptídica de la elastina contiene abundante glicina, alanina y valina, y es muy flexible y puede extenderse fácilmente. De hecho, su conformación probablemente se parece a la de un ovillo aleatorio, que carece casi totalmente de estructura secundaria. No obstante, lasecuencia también contiene frecuentes cadenas laterales de lisina, que participan en entrecruzamientos, los cuales impiden que las fibras de elastina se extiendan indefinidamente, y hacen que las fibras vuelvan de golpe a la situación habitual cuando se elimina la tensión. Los entrecruzamientos de la elastina son bastante distintos a los de colágeno, puesto que están diseñados para mantener juntas avarias cadenas.
Figura 1. Estructura del Colágeno. a) Estructura primaria. Se observa la secuencia característica del colágeno (G-X-Y)n. b) Estructura secundaria.
α-queratina
Esta proteína se encuentra presente en los vertebrados superiores (mamíferos), es mecánicamente durable y químicamente no reactiva. Es la proteína más importante del pelo y uñas, y forma una parte importante de la pielanimal. Es rica en cisteínas, lo que le permite formar puentes disulfuro entrecruzando cadenas polipeptídicas adyacentes, confiriéndole sus características biológicas más importantes. Se clasifican en duras, por su alto contenido de puentes disulfuro, y suaves, de bajo contenido de puentes disulfuro. La duras se encuentran en pelo, cuernos y uñas, mientras que las suaves se hallan exclusivamente en lapiel.
Las α-queratinas son un gran grupo de proteínas filamentosas intermedias, que desempeñan funciones estructurales importantes en el núcleo, citoplasma y superficie de muchas células.
Las moléculas individuales contienen secuencias de más de 300 residuos de longitud que son totalmente α-helicoidales. Pares de estas hélices se enroscan en una estructura de ovillo enrollado a izquierdas.Este apareamiento de hélices α parece ser consecuencia de una peculiaridad de la secuencia aminoacídica. Cada cuatro aminoácidos aproximadamente hay uno con una cadena lateral hidrófoba no polar. Debido a que la hélice α tiene 3.6 nucleótidos por vuelta, esto significa que hay una tira de residuos hidrófobos a lo largo de un lado de cada cadena. Los grupos hidrófobos tienden a buscar su propia...
Proteínas Fibrilares
Las proteínas fibrilares o fibrosas son moléculas altamente elongadas o filamentosas, cuya estructura secundaria es su principal característica. La mayoría de ellas desempeña funciones estructurales en las células y los tejidos animales. Además, comprenden las principales proteínas de la piel, del tejido conjuntivo y de las fibrasanimales como el pelo. Dependiendo de la secuencia de aminoácidos de cada una de estas proteínas, se favorece un tipo de estructura secundaria, que a su vez confiere un conjunto de propiedades mecánicas.
Colágeno
Es una proteína fibrosa presente en todos los organismos multicelulares, siendo la proteína más abundante de los vertebrados. Es extracelular, organizada en fibras insolubles de una granresistencia a la tensión (hueso, diente, cartílagos, tendones, ligamentos, piel, vasos sanguíneos).
Existen al menos 30 cadenas polipeptídicas diferentes formando 16 variantes del colágeno, las cuales se encuentran presentes en diferentes tejidos.
Las moléculas del colágeno tienen un PM aproximado de 285 kD, una longitud de 3000 Ă y un diámetro de 14 Ă. Exhibe una secuencia característica(G-X-Y)n, donde X es frecuentemente prolina e Y es frecuentemente hidroxiprolina (Fig. 1). Esto facilita la formación de hélices que se asocian, dejando los residuos de glicina en el interior. Además se forman puentes de hidrógeno entre cada hélice.
Elastina
El colágeno se encuentra en los tejidos en los que se precisa resistencia o dureza, pero otros tejidos, como los ligamentos y los vasossanguíneos arteriales, necesitan fibras muy elásticas. Estos tejidos contienen grandes cantidades de elastina.
La cadena polipeptídica de la elastina contiene abundante glicina, alanina y valina, y es muy flexible y puede extenderse fácilmente. De hecho, su conformación probablemente se parece a la de un ovillo aleatorio, que carece casi totalmente de estructura secundaria. No obstante, lasecuencia también contiene frecuentes cadenas laterales de lisina, que participan en entrecruzamientos, los cuales impiden que las fibras de elastina se extiendan indefinidamente, y hacen que las fibras vuelvan de golpe a la situación habitual cuando se elimina la tensión. Los entrecruzamientos de la elastina son bastante distintos a los de colágeno, puesto que están diseñados para mantener juntas avarias cadenas.
Figura 1. Estructura del Colágeno. a) Estructura primaria. Se observa la secuencia característica del colágeno (G-X-Y)n. b) Estructura secundaria.
α-queratina
Esta proteína se encuentra presente en los vertebrados superiores (mamíferos), es mecánicamente durable y químicamente no reactiva. Es la proteína más importante del pelo y uñas, y forma una parte importante de la pielanimal. Es rica en cisteínas, lo que le permite formar puentes disulfuro entrecruzando cadenas polipeptídicas adyacentes, confiriéndole sus características biológicas más importantes. Se clasifican en duras, por su alto contenido de puentes disulfuro, y suaves, de bajo contenido de puentes disulfuro. La duras se encuentran en pelo, cuernos y uñas, mientras que las suaves se hallan exclusivamente en lapiel.
Las α-queratinas son un gran grupo de proteínas filamentosas intermedias, que desempeñan funciones estructurales importantes en el núcleo, citoplasma y superficie de muchas células.
Las moléculas individuales contienen secuencias de más de 300 residuos de longitud que son totalmente α-helicoidales. Pares de estas hélices se enroscan en una estructura de ovillo enrollado a izquierdas.Este apareamiento de hélices α parece ser consecuencia de una peculiaridad de la secuencia aminoacídica. Cada cuatro aminoácidos aproximadamente hay uno con una cadena lateral hidrófoba no polar. Debido a que la hélice α tiene 3.6 nucleótidos por vuelta, esto significa que hay una tira de residuos hidrófobos a lo largo de un lado de cada cadena. Los grupos hidrófobos tienden a buscar su propia...
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