Proteinas y Aminoacidos

Universidad Autónoma de Ciudad Juárez
Instituto de Ciencias Biomédicas
Escuela de Medicina

Bioquimica

BITACORA

Alumno.- Obed Rentería Leal Mat.- 108983

Profesor.- Araujo González Jesús Ángel

AMINOÁCIDOS

Si bien es cierto que la gran mayoría de los aminoácidos se encuentran en la naturaleza formando parte de proteínas , va a haber algunos que desempeñaran diversas funciones,es por eso que se clasifican como:
* AA Proteicos
* AA No Proteicos

AA No Proteicos
Estos aminoácidos se pueden clasificar en 3 grupos:

1.  D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias Gram +

2.  a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de laeliminación del nitrógeno y la creatina juega un papel importante como reserva de energía metabólica.

3. AMINOÁCIDOS: En estos AA, La b-Alanina forma parte de algunos coenzimas, y el ácido g-aminobutírico es un neurotransmisor.

AA proteicos
Se clasifican en 2 Tipos:

AA Universales o Codificables
* Son aquellos AA que permanecerán como tal en las proteínas

Los AA proteicoscodificables son 20:
Alanina (Ala, A) | Cisteína (Cys, C) | Aspártico (Asp, D) | Glutámico (Glu, E) |
Fenilalanina (Phe, F) | Glicina (Gly, G) | Histidina (His, H) | Isoleucina (Ile, I) |
Lisina (Lys, K) | Leucina (Leu, L) | Metionina (Met, M) | Asparragina (Asn, N) |
Prolina (Pro, P) | Glutamina (Gln, Q) | Arginina (Arg, R) | Serina (Ser, S) |
Treonina (Thr, T) | Valina (Val, V) |Triptófano (Trp, W) | Tirosina (Tyr, Y) |

De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser adquiridos mediante la alimentación (carne, lacteos etc) : son los AA esenciales.

AA Particulares o modificados
* Son aquellos AA que son el resultado de modificaciones químicas en la síntesis de las proteínas
Una vez que los AA codificables han sidoincorporados a las proteínas, pueden ocurrir transformaciones que forman a los AA modificados o particulares. Entre las modificaciones más frecuentes destacan:
HIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que se encuentran en proporción importante en el colágeno.
CARBOXILACIÓN: El E, por carboxilación post-sintética se convierte en ácido g-carboxiglutámico.ADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides
FOSFORILACIÓN: La actividad de muchas proteínas se puede modificar mediante reacciones de fosforilación (catalizadas por las enzimas quinasas) o desfosforilación (catalizadas por las enzimas fosfatasas). Los residuos que se suelen fosforilar son la serina y la tirosina.
GLICOSILACIÓN: Las glicoproteínas son proteínas unidas a cadenasde oligosacárido. Éstas se unen mediante un enlace O-glicosídico a un residuo de serina o treonina o mediante un enlace N-glicosídico a un residuo de asparagina.
CONDENSACIÓN: La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).

4-hidroxiprolina | 5-hidroxilisina | g-carboxiglutámico |

cisteína + cisteína =cistina | cistina (en 3D) |

Ahora bien estano e la única forma posible qde clasificar a los aminoácidos, existen otras maneras como son:
* Clasificación de los aminoácidos en función de la naturaleza de su cadena lateral
1.- NEUTROS O ALIFÁTICOS
2.- AROMÁTICOS
3.- HIDROXIÁMINOACIDOS
4.- TIOAMINOÁCIDOS
5.- IMINOÁCIDOS
6.- DICARBOXÍLICOS Y SUS AMIDAS
7.- DIBÁSICOS
* Clasificación De Los Aminoácidos En Función De La PolaridadDe Su Cadena Lateral
APOLARES | A | V | L | I | F | W | M | P |
POLARES SIN CARGA | G | Y | S | T | C | N | Q | - |
CATIÓNICOS | K | R | H | - | - | - | - | - |
ANIÓNICOS | D | E | - | - | - | - | - | - |

PROTEINAS
Las proteínas son biomóleculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,...