Proteinas

QUIMICA DE ALIMENTOS

Definir los siguientes conceptos referentes a aminoácidos, péptidos y proteínas:

Estructura general de los aminoácidos:

Son iones dobles ya que tienen dos grupos funcionales, uno con características de ácido y el otro con características de base. La diferencia es el grupo radical.
Estructura primaria
Esta corresponde a la secuencia de aminoácidos de la cadenapolipeptidica, que obedece a un orden regulado genéticamente.
Clasificación por solubilidad
Está definida por los grupos R de los aminoácidos constituyentes, se clasifican en albuminas solubles en agua y poco solubles en soluciones salinas diluidas, las globulinas son menos en agua pero solubles en soluciones salinas, glutelinas solubles en soluciones diluidas acidas y alcalinas, prolaminassolubles en solución de etanol al 70%.
Insolubilización por salado
Se presenta cuando las soluciones salinas tienen una concentración mayor a 1M, ya que los polipéptidos precipitan. Esto porque los iones tienden a hidratarse y quitan agua que rodea a la proteína. Escleroproteinas que son prácticamente insolubles.

Desnaturalización
Son aquellas propiedades fisicoquímicas que modifican lascaracterísticas de un alimento y que a su vez contribuyen en su calidad.
Función biológica
Los grupos hidrofilicos e hidrofobicos que poseen las proteínas pueden actuar como tensoactivos, es decir, como reductor de la tensión superficial.
Zwitterion
Es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes. Los zwitteriones sonespecies polares y usualmente presentan una elevada solubilidad en agua y bastante baja en muchos disolventes orgánicos de carácter apolar.
Estructura superior
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre deprotómero. El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina.
Fuerza iónica
En este caso la concentración de sal se va a expresar en términos de fuerza iónica. La solubilidad de una proteína a baja fuerza iónica generalmente aumenta con la concentración de sal.
Solubilización por salado
Una proteína tiene múltiples grupos acido-base, lo que hace suspropiedades de solubilidad dependiente de la concentración de sal, polaridad del solvente, pH, y temperatura. Diferentes proteínas tiene diferentes propiedades de solubilidad, por lo que cuando una proteína es soluble otras precipitan.


Renaturalización
La renaturalización es hacer que proteínas que han perdido su estructura cuaternaria, por medio de detergentes como el SDS u otros agentesdesnaturalizantes, recuperen su conformación tridimensional.
Estado de agregación
La fuerza de los geles es dependiendo del tiempo que se producen las etapas de desnaturalización y agregación, así como el tipo de enlaces que sostienen al estado de agregación.
















QUÍMICA DE ALIMENTOS

Explique porque se usa el factor 6.25 para el cálculo de proteína en soluciónacida:

Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos Muchas de sus propiedades biológicas se deben al tipo de animo-ácido presentes, al orden en el cual se unen unos y otros y a la relación especial que ellos guarden entre si.
El alto contenido de nitrógeno es el distintivo de las proteínas. El 16% del peso de una proteína es nitrógeno. Si se divide 100/16, se obtieneel factor 6.25, utilizado para convertir gramos de nitrógeno a gramos de proteína. De ésta manera, si suministramos 150 gramos de proteína a un paciente le estamos aportando: 150* 16%24 gramos de Nitrógeno. Si es necesario administrar a un paciente 15 gramos de nitrógeno debemos aportar 15*6.25: 93.75 gramos de proteína.


Defina la carga eléctrica de una proteína en en solución alcalina y...