Proteinas
Generalidades
1838 • JJ. Berzelius “proteios”=principal.
• Moléculas orgánicas cuaternarias (C,O,H y N). Características • Más abundantes (50% peso seco)
Proteios
• Proteus (cambia su forma a voluntad).
Generalidades (Estructura)
Primaria(secuencial)
AA Secundaria (plegamiento local)
Hélice Alfa y Hoja Beta Terciaria (plegamiento delargo alcance) Dominio globular o fibroso Cuaternaria (organización multimérica)
Supramolecular (ensamblados a grandes escalas)
Generalidades
Control de la actividad proteica
Reacción al entorno
Organización de genoma, bicapa lípida y citoplasma
Flujo de moléculas pequeñas y iones
Generación de fuerzas de movimiento
Catálisis de Rx Químicas (Enzimas)
Que són?
• Cadenascortas de (AA) unida por enlaces peptídicos (20-30) • Direccionales residuo amino (extremo N) y termina en residuo carboxilo (extremo C).
Complejo de polipéptidos
• 4000 residuos de AA
Péptidos
Enlace peptídico Enlace covalente entre grupo (NH2) y un grupo (-COOH).
Características
Estructura tridimensional
Propiedades físicas y químicas
Tamaño Masa en Da
Proteínas
FunciónBiomoléculas versátiles y diversas.
depende de secuencia AA.
Daltons (Da) = unidad de masa atómica.
Propiedades
Especificidad Diferentes en seres vivos Expresión Variabilidad genética Variabilidad Diferencia por combinación AA
Abundancia
+ en animales
Solubilidad
Radicales AA
Desnaturalización
Perdida de su estructura 3er.
Aminoácidos
Compuestos orgánicos de bajo PMFunción: ácido o básico
Hidrógeno (-H)
Grupo amino (NH2)
C alfa
Carboxilo (-COOH)
grupo R
Características de AA
Presentan dos enantiómeros: D y L.
• Todas las proteínas solo presentan enantiómeros L. • Enantiómeros D: en paredes celulares bacterianas.
Cα asimétrico
• (Excepto Glicina)
Anfóteros
• Acidos y básicos, dependiendo del pH del medio
Enantiómeros
Es una imagenespecular no superponible de sí mismo
Aminoácidos esenciales
20 AA
No sintetizamos
Pequeña cantidad
Necesarios
Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina.
Histidina: crecimiento, pero no para el adulto
Aminoácidos esenciales
NEUTROS NO POLARES
NEUTROS POLARES
Aminoácidos esenciales
ÁCIDOS
BÁSICOS
Enlace peptídicoEnlace covalente entre grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).
Características de enlace peptídico
– Se forma al reaccionar un grupo amino y otro ácido desprendiendo una molécula de agua. – Enlace covalente directo C—N. – Muy fuerte, semejante a un doble enlace.
Características de enlace peptídico
No permite el libre giro C—N
Con distancias y ángulos característicos
Todoslos átomos unidos al C y al N se encuentran en un mismo plano.
Estructura jerárquica de las proteínas
Estructura primaria
•Básica. •Disposición lineal o secuencia de residuos de aa. Péptido Cadena corta de AA unida por enlaces peptídicos (20-30 AA).
Polipéptidos
Cadena largas de AA unida por enlaces peptídicos (hasta 4.000 AA)
Estructura primaria
Proteína = polipéptido(complejo de polipépticos) [Estructura tridimensional
bien definida]
Tamaño = Dalton [Da] o Peso molecular [PM (adimensional)]
Ej.: Proteína tiene PM 10.000, 10.000 Da o 10 kDa.
Estructura primaria
• • • • Determinar la estructura tridimensional de una proteína. Determinar la especificidad de interacción con otras moléculas. Determinar su función. Determinar su estabilidad y tiempo de vidamedia.
Algunos ejemplos
Hormona del parto (9 AA)
A (21 AA)
Puentes disulfuro B (30 AA)
Insulina
Estructura secundaria
Estructura secundaria
Segundo nivel de estructura jerárquica
Disposiciones espaciales estables Plegado de partes localizadas de cadena polipeptídica
Estructuras de la secuencia de AA en el espacio. Hélice alfa Hoja Beta Giro corto al azar....
Regístrate para leer el documento completo.