Proteinas

Introducción
Desnaturalización proteica
La estructura nativa de una proteína es el resultado neto de diversas interacciones atractivas y repulsivas que emanan de diferentes fuerzas intramoleculares y de la interacción de diversos grupos con el disolvente de su entorno, el agua. Sin· embargo, la estructura nativa es considerablemente dependiente del ambiente en que la proteína se encuentre. Elestado nativo (de una molécula de proteína individualizada) es termodinámicamente el más estable, con la mínima energía libre posible en las condiciones fisiológicas. Cualquier cambio de este ambiente como modificaciones del pH, la fuerza iónica, la temperatura, la composición del disolvente, etc., forzará a la molécula a asumir una nueva estructura.
Los cambios sutiles en la estructura, que noalteran drásticamente la arquitectura molecular de una proteína, suelen considerarse como “adaptabilidad conformacionai”; en cambio, las modificaciones más importantes de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, sin escisión de los enlaces peptídicos del esqueleto, se consideran una “desnaturalización”. Desde un punto de vista estructural, el estado desnaturalizado de una moléculaproteica es un estado mal definido. Sin embargo, en la mayor parte de los casos la desnaturalización implica una pérdida de la estructura ordenada.
Es frecuente que el término desnaturalización tenga una connotación negativa, porque indica la pérdida de algunas propiedades; por ejemplo, numerosas proteínas biológicamente activas pierden su actividad al desnaturalizarse. En el caso de las proteínasalimenticias, la desnaturalización suele insolubilizarlas y suponer la pérdida de algunas propiedades funcionales.
La desnaturalización es un fenómeno que implica la transformación de una estructura plegada, bien definida, formada en condiciones fisiológicas, a un estado desplegado, en condiciones no fisiológicas.
La desnaturalización proteica es reversible. Si se retira el agente desnaturalizantede la disolución de proteína (o simplemente se enfría),la mayor parte de las proteínas monoméricas (si no se produce agregación) recuperan su conformación nativa en condiciones de disolución apropiadas, es decir, a una concentración proteica, un pH, una fuerza iónica y un potencial de óxido-reducción apropiados.

Agentes desnaturalizantes
1. Agentes físicos
Temperatura y desnaturalizaciónEl calor es el agente más frecuentemente empleado para la conservación y procesado de los alimentos. Las proteínas sufren diversos grados de desnaturalización durante el procesado.
Cuando se calienta gradualmente una proteína en disolución, por encima de una temperatura crítica, sufre una transición abrupta de un estado nativo al desnaturalizado. La temperatura en el punto medio de la transición,donde el cociente de concentración de los estados nativos y desnaturalizados vale 1, se conoce como temperatura de fusión (Tm), o temperatura de desnaturalización (Td). El mecanismo por el que se induce la desnaturalización es muy complejo e implica fundamentalmente la desestabilización de interacciones no covalentes primordiales. Los enlaces de hidrógeno, las interacciones electrostáticas y lasde van der Waals son de naturaleza exotérmica (impulsadas por la entalpía). Por tanto, se desestabilizan a temperaturas altas y ganan estabilidad a temperaturas bajas. Sin embargo, como los puentes de hidrógeno peptídicos de las proteínas están en su mayoría enterrados en el interior de la estructura, permanecen estables en un amplio rango de temperatura. Por otra parte, las interaccioneshidrofóbicas son endotérmicas (impulsadas por la entropía). Se estabilizan a temperaturas elevadas y se desestabilizan a bajas temperaturas. Por tanto, a medida que la temperatura aumenta, los cambios en la estabilidad de estos dos grupos de interacciones no covalentes se contraponen. Sin embargo, la estabilidad de las interacciones hidrofóbicas no puede aumentar infinitamente con el incremento de...