proteinas

III. ENSAMBLE DE LAS PARTES: DE LAS PROTEÍNAS A LA ORGANIZACIÓN SUPRAMOLECULAR

UNA vez formada una cadena de aminoácidos o polipéptidos ésta puede adquirir diversas conformaciones tridimensionales. Un péptido puede asociarse también a otras proteínas de la misma o diferente secuencia de aminoácidos y adoptar diferentes configuraciones. Igualmente, a nivel tridimensional las proteínas tienenque ordenarse con precisión. La interacción entre sus diferentes dominios resulta en asociaciones específicas tanto con moléculas diferentes como con moléculas del mismo tipo. Cuando esto último sucede, la interacción no covalente de subunidades trae como resultado la formación de una estructura polimérica.
Este fenómeno de ensamble o polimerización tiene las siguientes ventajas: 1) seconstruye una estructura a partir de subunidades iguales de modo que la información para hacer una sola de ellas es suficiente, 2) se puede controlar tanto el ensamble como el desensamble, y para esto se requiere relativamente poca energía, y 3) el ensamble permite corregir más fácilmente errores que se darían si cada vez se tuviera que sintetizar toda la estructura.
Para que se realice el ensamble serequiere solamente que una proteína tenga un sitio de unión que sea complementario a otra región de su propia superficie. Así se pueden formar dímeros, que es el caso más simple, trímeros y hasta polímeros, en los cuales hay miles de subunidades o monómeros asociados. En el caso del citoesqueleto las estructuras subcelulares que lo componen, tanto los diferentes tipos de filamentos como losmicrotúbulos, se forman por polimerización de sus subunidades proteicas (Figura III.1). La forma alargada de estas estructuras les da las características esenciales para formar las partes de una maquinaria de la que se requiere fuerza mecánica.


Figura III.1. Curva de polimerización de una proteína del citoesqueleto. Se puede apreciar que el polímero que se esta formando crece mas rápidamente enel extremo (+). La concentración crítica (Cc) es aquella por debajo de la cual no hay polimerización. Tr = treadmilling, se refiere al rango de concentración en el polímero se polimeriza en el extremo (+) y se despolimeriza en el (-).
MICROFILAMENTOS
Los monómeros de actina pueden ser polimerizados aumentando la concentración de sales a nivel fisiológico (Figura III.2).


Figura III.2.Micrografía de filamentos de actina polimerizados in vitro. La actina se extrajo de músculo esquelético de conejo y se introdujo a polimerizar en presencia de Mg2+.
Durante la polimerización el fosfato terminal de una molécula de ATP, que está regularmente asociada con los monómeros, se hidroliza proveyendo la energía necesaria para el ensamble. La actina despolimerizada, llamada también soluble,forma una solución poco viscosa, pero al polimerizarse hay un rápido aumento de viscosidad que al medirse nos dará una indicación de la velocidad con que se asocian los monómeros de actina para formar un filamento (Figura II.9).
Cada microfilamento tiene dos cadenas de monómeros de actina enrollados en espiral, la cual crece siempre en un extremo (extremo +), puesto que sus extremos sonestructuralmente diferentes por la molécula deATP o ADP que se halla asociada a los monómeros ensamblados. Esta polaridad de la molécula es muy importante en la asociación de los filamentos con otras proteínas y en la forma como se desensambla un filamento. Este desensamble se puede producir aumentando los niveles de Ca2+ y también por la acción de algunas drogas, como la citocalasina. El desensamblesiempre ocurre a partir del extremo (-) de los filamentos.
Los filamentos de actina interaccionan con otras moléculas para poder funcionar. Su interacción va a depender del tipo de célula en la que se encuentren y de las funciones que ésta lleve a cabo. En los diferentes tipos de músculos la actina interacciona con la miosina para producir la contracción muscular. En otros tipos de células los...