Proteinas

ASPECTOS GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS

Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa.
Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (C α) en un aminoácido son:
• el grupo carboxilo
• un grupo amino
• un átomo de hidrógeno
• una cadena lateral R, que es característica de cada AA
Constituyeuna excepción el AA prolina, con un anillo pirrolidínico, que puede considerarse como un α-aminoácido que está N-sustituído por su propia cadena lateral (Figura )
En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly), el carbono α es asimétrico y por lo tanto, son ópticamente activos. Esto indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L . Los AAproteicos son invariablemente de la serie L

En algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D: en los peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos péptidos con acción antibiótica y en péptidos opioides de anfibios y reptiles.
Cuando un ser vivo se muere, sus AA (de la serie L) experimentan un proceso de racemización (se van convirtiendo poco a poco en una mezcla racémica conD-aminoácidos y L-aminoácidos. Este proceso ocurre con una velocidad característica y, en algunos casos, se puede estimar de manera aproximada la fecha de la muerte a partir del contenido en D-aminoácidos
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Como ya se vió en el capítulo dedicado a los amortiguadores, los AA son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo, delgrupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).
Equilibrios de ionización de los grupos ionizables de un AA Valores de pKa de los aminoácidos
Los grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en la zona próxima al pKa. La tabla de la derecha muestra los pKa de los 20 AA proteicos. Hay que destacar elhecho de que estos valores de pKa calculados para los AA en disolución pueden verse ligeramente modificados en el entorno proteico. Se observa que el único grupo lateral con un pKa próximo al pH fisiológico es la cadena lateral de la histidina. Por ello, las proteínas ricas en este AA se comportarán como excelentes amortiguadores fisiológicos
El comportamiento ácido-base de los AA es el que va adeterminar las propiedades electrolíticas de las proteínas, y de ellas dependen, en gran medida, sus propiedades biológicas. En el modelo de interacción proteína-ligando, la carga eléctrica de una y otro juegan un papel fundamental. Por este motivo, la función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH:
• A pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados, y porlo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína

• A pH elevado, los grupos disociables no estarán protonados, con lo cual habrá mayor número de cargas negativas

Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la proteína, y estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un ligando determinado. Por este motivo, muchas proteínas (enzimas,sobre todo) sólo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH. Aquí radica la importancia del mantenimiento de valores contantes de pH en el medio interno del organismo.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos deAA:
Aminoácidos protéicos
Aminoácidos no protéicos
Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:
• Aminoácidos codificables o universales, que permanecen como tal en las proteínas
• Aminoácidos modificados o particulares, que son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas
AMINOÁCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES

Los AA proteicos...