Proteinas

Proteínas:
Son biomoléculas constituidas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque también lo conforman el azufre, el yodo, el cobre…
Equivalen al aproximadamente 50% del peso en seco de un ser vivo son proteínas, es decir, un elevadísimo peso molecular (macromoléculas).
Una proteína está formada por el conjunto de aminoácido.
En un aminoácido, sobre el mismo átomo de carbono ungrupo amino, un hidrógeno y un radical, tenemos 20 aminoácidos proteicos y diez de estos son esenciales y por ello los otros diez deben adquirirse mediante una dieta muy variada. Se pueden clasificar en cuatro tipos:
Aminoácidos apolar, en el que el radical es apolar, normalmente una cadena hidrocarbonada.
Aminoácidos polares no ionizables, el radical es polar, como grupos alcoholes,sulfuro…Tienen carga pero no forman iones.
Aminoácidos polares ácidos, en el segundo grupo oh.
Aminoácidos polares básicos o alcalinos, en el segundo grupo amino.

El carbono alfa es quiral, isómero D e isómero L los que tienen función biológica son los de la serie L.
En disolución se ionizan los aminoácidos, el grupo carboxilo pierde un protón y el grupo amino tiende a ganarlo convirtiéndose en unaminoácido ionizado. Son moléculas anfóteras, es decir, se comportan como ácidos y como bases ya que tienen un grupo ácido y otro básico.
El enlace peptídico, es el enlace por el que se unen los aminoácidos para formar las proteínas se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido y se desprende una molécula de agua. El enlace en sí se establece entre el carbonodel grupo carboxilo y el nitrógeno del grupo amino, según la cantidad de aminoácidos que se unan formaran distintos péptidos, unión de dos forman un dipéptido, de dos a diez forman oligopéptidos, de diez hasta 100 forman polipéptidos y más de 100 forman proteínas.
Siempre quedan libres un grupo amino, llamado n terminal y un grupo carboxilo, llamado c terminal.
Las proteínas tienen cuatroniveles estructurales, divididos de menor a mayor complejidad:
1. Nivel estructural primario, es el nivel más sencillo, con una secuencia lineal de aminoácidos, de tipo aa.
2. Nivel estructural secundario, la primera estructura se pliega sobre si misma, esta tiene forma de muelle y mantiene esta estructura gracias a los puentes de hidrógeno entre el oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno del grupoamino y no consecutivos, existen dos tipos de estructura secundaria: El alfa hélice, que se enrolla como un resorte, y el beta laminar se disponen de forma paralela formando una lámina.
3. La estructura terciaria se forma al volver a plegar la estructura secundaria y formar una conformación superior, la presencia de aminoácidos que rompen la continuidad de la estructura secundaria, el nivelmínimo de una proteína para ser funcional y mantiene su estructura gracias a gran cantidad de enlaces y puentes, los puentes de hidrógeno, los puentes disulfuro, las interacciones electroestáticas y las interacciones hidrofóbicas. Existen dos tipos; la globular (soluble en agua) que forma enzimas, y la fibrilar o fibrosa (insoluble en agua) proteínas.

4. Formada por dos o más cadenas polipeptídicas,a cada cadena se le llama subunidad o protómero, dos cadenas es un dímero, trímero, tetrámero…, cada protómero será una estructura terciaria, la estructura la mantienen los puentes de hidrógeno, los puentes disulfuro, las interacciones electroestáticas y también las de Van Waals (fuerza de atracción entre moléculas se produce como una interacción entre protones y electrones repeliéndose yatrayéndose) Ejemplos:

La hemoglobina. (Formada por cuatro protómeros dos con estructura alfa y estructura beta).
Los anticuerpos (Formados por cuatro protómeros, dos cadenas de H y dos de cadena débil L).

Queratina. Es una proteína que forma parte del pelo, la unión de dos hélices alfa lo conforman.

Colágeno. Es una proteína que da consistencia a la piel.

La desnaturalización, es la...