PROTEINAS

Bioquímica

PROTEÍNAS
Las proteínas desempeñan papeles cruciales en prácticamente todos los sistemas
biológicos.
Funciones:
1. Catálisis enzimática. Las enzimas catalizan casi todas las reacciones químicas en los
sistemas biológicos. Son macromoléculas específicas. Las enzimas aumentan
normalmente las velocidades de reacción al menos un millón de veces.
2. Transporte y almacenamiento.Muchos iones y moléculas pequeñas son
transportados por proteínas específicas.
3. Movimiento coordinado. En la escala microscópica, movimientos coordinados tales
como los movimientos de los cromosomas durante la mitosis, se producen por
ensamblajes contráctiles de naturaleza proteica.
4. Soporte mecánico. La enorme fuerza de tensión de la piel y el hueso, se debe a la
presencia de colágeno,una proteína fibrosa.
5. Protección inmune. Los anticuerpos son proteínas altamente específicas que
reconocen y se combinan con sustancias extrañas tales como los virus, bacterias y
células de otros organismos. Las proteínas juegan pues, un papel vital en distinguir
lo propio de lo ajeno.
6. Generación y transmisión de impulsos nerviosos. La respuesta de las células
nerviosas a estímulosespecíficos depende de la presencia de receptores proteicos.
7. Control del crecimiento y diferenciación. Solo una pequeña fracción del genoma de
una célula se expresa en cualquier momento. En las bacterias, las proteínas
represoras son elementos importantes de control
que silencian elementos
específicos del DNA de la célula. En los organismos superiores, el crecimiento y la
diferenciación estáncontrolados por las proteínas factores de crecimiento.
Las proteínas se fabrican a partir de una colección de 20 aminoácidos
Aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Un α-aminoácido
consta de un grupo amínico, un grupo carboxílico, un átomo de hidrógeno y un grupo
distintivo (R), todos ellos unidos a un átomo de carbono-α (ver clasificación en fig.1).
NH2
H CCOOH

R
Forma no ionizada

+

NH3
H C

COO

-

R
Forma dipolar iónica
(zwitterion)

Los aminoácidos en disolución a pH neutro son predominantemente iones dipolares
(zwitteriones)
El agrupamiento tetraédrico de cuatro grupos diferentes alrededor de Cα confiere
actividad óptica a los aminoácidos. Las formas especulares se llaman isómeros L y D.
Solamente los aminoácidos L sonconstituyentes de las proteínas.

Escuela de Vitivinicultura “Pte. Tomás Berreta”

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Fig. 1. Clasificación de aminoácidos según las características de la cadena lateral (R)

Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos para formar cadenas
polipeptídicas
R1
+

H3N C
H

R2

O
+

C
O

-

+

H3N C

R1 O

O
C

H

Escuela de Vitivinicultura “Pte.Tomás Berreta”

O

+
-

R2

H3N C

C N C

H

H H

O
C
O

-

+

H2O

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Bioquímica

El equilibrio de esta reacción queda desplazado hacia la hidrólisis en vez de hacia la
síntesis. De aquí que la biosíntesis de los enlaces peptídicos requiera un aporte de
energía mientras que la hidrólisis está termodinámicamente favorecida.
Una
unidad
de
aminoácido en unacadena polipeptídica
se llama residuo. Las
cadenas polipeptídicas
tienen
dirección
porque sus elementos
constitutivos
tienen
extremos diferentes,
es decir, los grupos αamino
y
αcarboxílico.
Por
convención,
el
extremo amínico se
Fig. 2. Estructura de una cadena polipeptídica
toma
como
el
comienzo de la cadena
polipeptídica. La secuencia de aminoácidos en una cadenapolipeptídica se escribe
comenzando por el residuo amino terminal, así el tripéptido AGW no es el mismo que
WGA.
Una cadena polipeptídica (ver detalle en fig. 3) consta de una parte regularmente
repetida llamada cadena principal y una parte variable constituida por diferentes
cadenas laterales (R1, R2, R3).
R1 O

R2 O

R3 O

N C

C N C

C N C

H H

H H

H H

C

La mayoría de las...