Proteinas

Estructura de las Proteínas
Tema 2 (II)

Prof. J. Salgado (UVEG – 2004-05)

Polimerización de Aminoácidos: El enlace Peptídico • Los aminoácidos polimerizan formando polipéptidos mediante enlaces peptídicos
– El enlace peptídico es un enlace amida formado por unión del grupo αcarboxilo y el grupo αamino de dos aminoácidos – Los aminoácidos unidos se llaman residuos de aminoácido – Losresiduos se nombran con la terminación “il” comenzando por el extremo N-terminal
N-terminal
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Formación de un Dipéptido
Dos aminoácidos

Enlace peptídico

C-terminal
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Propiedades del Enlace Peptídico
• El enlace peptídico es rígido y planar
– Tiene carácter parcial de doble enlace (~40%)
• Equilibrio de estructuras resonantes • No tiene libertad degiro Estructuras de resonancia del enlace peptídico

—Cα C—N O

H C α—

—Cα O-

C=N

+

H C α—

– Es más corto que otros enlace C—N – Se presenta normalmente en conformación trans

• Los grupos C=O y N-H peptídicos son polares
– Participan en la formación de puentes de hidrógeno
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Equilibrio cis-trans. Sólo en los enlaces X–Pro aparece laconformación cis en una proporción significativa

—Cα C—N O

H C α—

—Cα C—N O

C α— H
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Péptidos
• Son polímeros de unos pocos aminoácidos • Ejemplos de algunos péptidos importantes
– Glutatión (γ-glutamil-L-cisteinilglicina)
• Agente reductor. Protege a las células de productos oxidantes derivados del metabolismo del O2

– Vasopresina (hormona antidiurética)
• Interviene en laregulación del equilibrio hídrico

– Oxitocina
• Hormona sexual. Estimula la secreción de la leche y la contracción muscular uterina durante el parto

– Péptidos opiáceos (leu- y met-encefalinas)
• pentapéptidos que intervienen en el alivio del dolor
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Proteínas
• Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una estructura definida • Son responsablesde la mayoría de las funciones bioquímicas:
– Catálisis – Estructura – Movimiento – Defensa – Regulación
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– Transporte – Almacenamiento – Detoxificación

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Tipos de Proteínas
• Según su forma
– Fibrilares – Globulares

• Según su composición
– Simples – Conjugadas
• Constan de una cadena polipeptídica y un grupo prostético
– apoproteína --> sólo lacadena polipeptídica – holoproteína --> polipéptido + grupo prostético

• Según sea el grupo prostético:
– – – – –
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glucoproteínas lipoproteínas metaloproteínas hemoproteínas fosfoproteínas
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Estructura de las Proteínas
• Surge del plegamiento de la cadena polipeptídica • Depende de su secuencia y de las características del disolvente • Se distinguencuatro niveles estructurales:
– Estructura primaria
• Secuencia de aminoácidos Conformación de la cadena polipeptídica

φ

ψ
Carbono α

– Estructura secundaria
• Plegamiento local

Cadena lateral Plano amidapeptídico

– Estructura terciaria
• Plegamiento global

– Estructura cuaternaria
• Organización multimérica de varias cadenas
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Carbono α7

Estructura Primaria
• Se define por la secuencia de aminoácidos
– Específica de cada proteína
• Las proteínas homólogas tienen secuencias y funciones semejantes • La comparación de secuencias permite establecer relaciones evolutivas Estructura primaria de la insulina

– Mutaciones -->variaciones en la secuencia
• Los aminoácidos invariables son importantes para la función • Lasmutaciones conservadoras son cambios entre aminoácidos químicamente semejantes • Algunas mutaciones se relacionan con enfermedades --> enfermedades moleculares (patología molecular)
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Estructura Secundaria
• Patrones repetitivos de conformación local de la cadena polipeptídica
– Dependen de los valores de los rotámeros φ y Ψ
• Hay un número limitado de...