Proteinas

UNIVERSIDAD POLITÉCNICA DEL ESTADO DE MORELOS

INGENIERIA EN BIOTECNOLOGIA

DESARROLLO Y VALIDACIÓN DE UN MÉTODO ESPECTROFLUOROMÉTRICO PARA LA DETERMINACIÓN DE LA DESNATURALIZACIÓN Y DEGRADACIÓN PROTEICA.

TESIS
PARA OBTENER EL TITULO DE

INGENIERO EN BIOTECNOLOGÍA
PRESENTA

ANTÚNEZ NAMBO ESMERALDA

Tutor externo: Dra. Angélica Meneses Acosta. Tutor interno: Prof. Adrian Gómez deJesús.

ÍNDICE

1

Introducción

1.1 Introducción general 1.1.1 Proteínas

1.2 Objetivos 1.2.1 Objetivos Generales 1.2.2 Objetivos Particulares 1.2.3 Justificación

2

Materiales y Métodos

1 INTRODUCCIÓN

1.1 Introducción general

1.1.1 Proteínas Las proteínas constituyen sin duda uno de los grupos de moléculas de gran trascendencia en los seres vivos. Todas las proteínas sonpolipéptidos de peso molecular elevado, una proteína simple contiene solo aminoácidos, en cambio una proteína compleja además de aminoácidos, contiene vitaminas y carbohidratos. Las proteínas desempeñan una gran variedad de funciones en el organismo, las enzimas en especial, catalizan reacciones químicas celulares, así pues, las proteínas son quizá las macromoléculas más versátiles, que seresponsabilizan en gran parte de las funciones metabólicas y de la morfología de los seres vivos. A las proteínas se les denota varios niveles estructurales que se mencionan a continuación: Estructura primaria; La estructura primaria esta determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. Como consecuencia delestablecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los

aminoácidos. Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C delgrupo carboxilo (que se

condensa con el aminoácido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-). Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. Estructura secundaria;La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de

puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz deadoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables. Estructura terciaria; Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacialde los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. Estructura cuaternaria; Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteínaoligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: ° El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y

° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que...