proteinas

Páginas: 10 (2447 palabras) Publicado: 2 de abril de 2014



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Proteínas.
Las proteínas o prótidos son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y ésta del griego πρωτεῖος (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Sonimprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
Estructural: Esta es la función más importante de una proteína (Colágeno)
Inmunológica: (anticuerpos).
Enzimática: (Sacarasa y pepsina).
Contráctil: (Actina y Miosina).
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico).
Transducciónde señales: (Rodopsina).
Protectora o defensiva: (Trombina y Fibrinógeno).
Clasificación de Proteínas:
Según su forma:
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esféricaapretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en losextremos).
Según su composición química:
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican en:
Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales enel reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.
Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según sus solubilidad:
I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y lalactalbúmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas, glicinina y araquina.
III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína delmaíz.
V.- Histonas son solubles en medios ácidos.






Estructuras de las proteínas:
La conformación de las proteínas se define por cuatro niveles estructurales:
Primaria:
Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos.
 La función de una proteínadepende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.


Secundaria:
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable.

Existen dos tipos de estructura secundaria:
α –hélice
Esta estructura se forma alenrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue (Fig. A).
Estructura -plegada
En la hebra beta, la cadena polipeptídica está generalmente estirada. Todos los residuos presentan una rotación de 180° respecto a los precedentes. La distancia entre dos...
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