proteinas

Bioquímica

CONCEPTO
• Son

polímeros formados por monómeros llamados
aminoácidos.
• Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para
formar miles de proteínas (muchos grupos funcionales:
alcoholes, tioles, carboxiamidas, etc.)
• Son las macromoléculas más versátiles de los seres vivos.
Cada proteína tiene:
 Una estructura funcional lógica y propia
 Ciertascaracterísticas comunes a las demás proteínas

FUNCIONES
Gran parte de la información genética de las células se expresa en
forma de proteínas, las cuales desempeñan muy diversas funciones:

Enzimática
 Hormonal
 Reconocimiento de señales
 Transporte
 Estructural
 Defensa
 Movimiento
 Reserva
 Transducción de señales
 Reguladora


CLASIFICACIÓN
• Diversa: Elevado número ydiversidad de propiedades
• Se basa en cuatro criterios:







Químico (composición)
 Simples
 Conjugadas
(holoproteína = apoproteína + grupo prostético)
- Glico-, lipo-, nucleoproteínas
- Metalo-, hemo-, flavo-proteínas
Estructural (forma)
• Globulares
• Fibrosas
Físico (solubilidad)
Función

CLASIFICACIÓN EN BASE A LA SOLUBILIDAD
 ALBÚMINAS: solubles en agua o endisoluciones salinas





diluídas.
GLOBULINAS: requieren concentraciones salinas más
elevadas para permanecer en disolución.
PROLAMINAS: solubles en alcohol.
GLUTELINAS: solubles en ácidos o bases diluidos.
ESCLEROPROTEÍNAS: son insolubles en la gran mayoría de
los disolventes.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS


Las proteínas poseen 4 niveles de organización estructural:

• PRIMARIA:Secuencia de aminoácidos. Enlaces covalentes (enlaces

peptídicos y localización de puentes disulfuro).
• SECUNDARIA: Plegado local (no incluye cadenas laterales).
• TERCIARIA: Plegado global.
• CUATERNARIA: Asociación de cadena.


También 2 niveles estructurales adicionales:

• DOMINIO PROTEICO
• ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

CONFORMACIÓN PROTEICADISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁTOMOS DE UNA PROTEÍNA

La cadena de aminoácidos se encuentra parcialmente enrollada
en regiones de estructura regular. A este plegado regular local
se denomina ESTRUCTURA SECUNDARIA.
Estas regiones se pliegan a su vez formando una estructura
compacta específica. Este nivel superior de plegado es la
ESTRUCTURA TERCIARIA.

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS REGULARES
•Diferentes tipos de hélices
(Hélice α)
Fi (Ф) C-N = - 57º
Psi (ψ) C-C = - 47º
• Dos tipos de lámina plegada
(Lámina β)
Fi (Ф) C-N = - 119-139º
Psi (ψ) C-C = -113-135º

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern.
Addison Wesley 2002

DISPOSICIÓN EN HÉLICE-α
• El esqueleto polipeptídico se
encuentra enrollado alrededor del
eje longitudinal de la molécula
• Los grupos R de los aminoácidossobresalen hacia el exterior
• Es dextrógira
• Tiene 3,6 residuos/vuelta
• Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm)
entre vuelta y vuelta
“Bioquímica” Stryer, Berg y
Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003

ESTABILIZACIÓN DE LA HÉLICE-α
 Enlaces de hidrógeno paralelos al eje: entre el O del carbonilo

(C=O) y el H de la amida (NH) del 4º residuo hacia adelante de
la hélice (n y n + 4) 3,613

Interacciones entre cadenas laterales

Estabilizan:
 Q+ próximas (3 residuos) a Q Aminoácidos aromáticos próximos (3-4)
 Aminoácidos pequeños ó sin carga (Ala, Leu)

Desestabilizan:
 Grupos R voluminosos

 Secuencias con densidad de carga del mismo signo
 Prolina (es rara)

PUENTES DE HIDRÓGENO PARA UNA HÉLICE - α

“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed.
Reverté, S.A. 2003PATRONES DE ENLACES DE HIDRÓGENO PARA 4 HÉLICES

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern.
Addison Wesley 2002

PROTEÍNA PRINCIPALMENTE EN HÉLICE - α

“Bioquímica” Stryer, Berg y
Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003

DISPOSICIÓN EN LÁMINA PLEGADA β U HOJA β
 El esqueleto de la cadena polipeptídica se

encuentra extendido y dispuesto en zig-zag.
FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN:
 Puentes de...