proteinas

Páginas: 2 (372 palabras) Publicado: 24 de abril de 2014
Una propiedad muy importante de los enlaces peptídicos, es que el nitrógeno amídico puede ser desplazado del enlace peptídico por su reacción con el grupo tiocarbamida en medio ácido. Como unatiocarbamida-N substituida se puede generar a partir de la reacción entre una amina y un isotiocianato (reacción que ocurre en medio básico), es posible hacer reaccionar el extremo amino de un péptido confenilisotiocianato en medio básico, para formar el péptido feniltiocarbamilado correspondiente. Luego de lavar el exceso de fenilisotiocianato, se aplica un medio ácido y el tiocarbamoilocorrespondiente formará un ciclo de 5 miembros llamado feniltiohidantoina con el carbonilo del enlace peptídico adjacente. El resultado es un péptido más corto, con un nuevo extremo amino y la feniltiohidantoinadel primer aminoácido. Esta reacción se conoce como degradación de Edman. Puesto que el análisis de la feniltiohidantoina revelará la naturaleza del aminoácido que se encontraba en el extremo amino delpéptido original y el nuevo péptido puede someterse al mismo procedimiento para determinar el aminoácido de la siguiente posición, la degradación de Edman es la báse de las técnicas que permitendeterminar la secuencia de péptidos Una propiedad muy importante de los enlaces peptídicos, es que el nitrógeno amídico puede ser desplazado del enlace peptídico por su reacción con el grupo tiocarbamidaen medio ácido. Como una tiocarbamida-N substituida se puede generar a partir de la reacción entre una amina y un isotiocianato (reacción que ocurre en medio básico), es posible hacer reaccionar elextremo amino de un péptido con fenilisotiocianato en medio básico, para formar el péptido feniltiocarbamilado correspondiente. Luego de lavar el exceso de fenilisotiocianato, se aplica un medio ácido yel tiocarbamoilo correspondiente formará un ciclo de 5 miembros llamado feniltiohidantoina con el carbonilo del enlace peptídico adjacente. El resultado es un péptido más corto, con un nuevo...
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