proteinas

TEMA 12. PROTEINAS. ENZIMAS Y VITAMINAS

I/ INTRODUCCIÓN
II/ AMINOÁCIDOS. ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN.
III/ ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS. NIVELES.
IV/ PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
V/ CLASIFICACIÓN
VI/ FUNCIONES BIOLÓGICAS
VII/ ENZIMAS
VIII/ LAS VITAMINAS


I/ INTRODUCCIÓN
Son las biomoléculas fundamentales en la organización celular, constituyen casi la mitad del peso seco de lascélulas, además desempeñan funciones claves en la práctica totalidad de los procesos biológicos: funciones inmunitarias, transportadora, estructurales, movimiento y catalizan las reacciones metabólicas(enzimas).
Son macromoléculas, biopolímeros formados por la combinación de unos monómeros llamados “ aminoácidos”. “aa”. Las múltiples combinaciones de los 20aa proteicos permiten la formación deuna enorme variedad de estructuras tridimensionales dotadas de funciones distintas. Cada ser vivo posee varios miles de proteínas que le son específicas.
II/ AMINOÁCIDOS. ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN
Son los monómeros que forman las proteínas. De los aproximadamente 200 aas que existen en la naturaleza, solo 20 forman las proteínas, son los denominados “aas proteicos”. Nuestro organismo fabricasus propios aas, pero hay una serie de aa que no se sintetizan y tienen que ser ingeridos en la alimentación, a estos aas se les llama aas esenciales: Valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y lisina( en los recién nacidos y de edad corta también la histidina y la arginina). Los aas están formados por C,H,O,N y en menor % S y P.
A) Estructura:
Todos los aasproteicos poseen un grupo ácido ( carboxilo- COOH) y un grupo amino (- NH2 ) unido a un carbono α, el cual tiene además unido a un hidrógeno( H) y una cadena lateral (R) (radical).


El Cα es un carbono asimétrico ya que tiene los 4 sustituyentes diferentes, por ello presenta esteroisomería. La serie “D” tiene el grupo amino a la derecha y el “L” si está a la izquierda. En las proteínasnaturales solo está formados por la serie “L”. “L aminoácidos”. También son ópticamente activos (destrógira y levógira).
Los aas son suntancias anfóteras, pueden comportarse como ácidos o bases según el PH del medio.
Son también sólidos, cristalizables y solubles en agua.

B) Clasificación:
Atendiendo a la naturaleza de su cadena R (radical), hay tres grupos:
Apolares: R poseen gruposhidrófobos. Ala,Val.Leu,Ile, Pro,Met,Phe y Trp.
Polares sin carga: R con grupos polares, forman p. de h con otros grupos polares: Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn y Gln.
Polares con carga: R con grupos polares cargados. Pueden ser:
Ácidos. R grupo carboxílocos. Asp y Glu.
Básicos. R grupo amino. Lisina, arginina y histidina.


III/ ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS. NIVELES
Cada proteína posee una estructuratridimensional única que le confiere una actividad biológica específica. Existen 4 niveles de organización distintos, de complejidad creciente:
1) Estructura primaria: Es la disposición lineal de los aas que componen la proteína unidos mediante “ enlace peptídico”. Es un enlace tipo “amida” o “amídico” entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente, lo que implica una pérdida deuna molécula de H2O.

De esta forma se obtienen un péptido, (2aa- dipéptido, tripéptido, tetrapéptido,…….) < 10aa Oligopéptido, >100aa Polipéptido.

El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace, los seis átomos
Cα – CO-NH- Cα están en el mismo plano. Este carácter parcial de doble enlace hace que no se pueda girar alrededor de los enlaces CO-NH, por lo que los átomos de cada enlacese encuentran en el mismo plano.

2) Estructura secundaria: Es la resultante del plegamiento de la estructura primaria, adaptando una configuración más estable. Se establecen p. de H entre los distintos aas. Se estudia por la técnica de difracción de rayos x. Tipos:

α – Hélice: La cadena se dispone de forma espiral por la sucesión de placas planas originadas por el enlace peptídico. Se...