Proteinas

Estructura y propiedades de las proteínas

Matilde Julián Seguí

Introducción Las proteínas son las macromoléculas biológicas más importantes. Hay gran variedad de proteínas y cumplen gran variedad de funciones en los organismos. Expresan la información genética en los seres vivos: componen las estructuras celulares y hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular. En lamayoría de los seres vivos (a excepción de las plantas que tienen más celulosa) representan más de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. Químicamente son polímeros de aminoácidos, unidos por enlaces covalentes (enlaces peptídicos) y dispuestos de forma lineal. Las células producenproteínas con propiedades muy diferentes a partir de 20 aminoácidos. Aminoácidos Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas que contienen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH ). El grupo carboxilo es ácido débil, mientras que el grupo amino es básico
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débil. Todas las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos, aunque se conocen muchos más aminoácidos, que no forman partede las proteínas. Algunas proteínas contienen otras moléculas que no pertenecen a ese conjunto de 20 aminoácidos, y que en muchas ocasiones son aminoácidos modificados durante la formación de la proteína. Aminoácidos α : son los únicos que forman proteínas en cualquier organismo. Algunos péptidos elaborados por microorganismos contienen otra clase de aminoácidos (aminoácidos D). Los organismosheterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los aminoácidos, aquellos que no pueden sintetizarse se denominan aminoácidos esenciales, y deben ser incorporados con la dieta (en el ser humano son 10). Estructura de un α-aminoácido: el grupo amino y el grupo carboxilo se unen a un mismo átomo de carbono (carbono α), al que también se une una cadena lateral (cadena R) y un átomo de hidrógeno. Difierenen las cadenas laterales (cadenas R), que son las que determinan sus propiedades, como la polaridad o el carácter ácido o básico.

Estructura de un α-aminoácido

El α-aminoácido más simple es la glicina, y su cadena R es un átomo de carbono. Los aminoácidos se pueden clasificar por su cadena R. Se han definido 5 grupos principales:

Apolares (alifáticos): el grupo R es apolar e hidrófobo.En las proteínas, permanecen en el interior. La glicina es el aminoácido más simple de este grupo. Aromáticos: son relativamente apolares (hidrófobos). Su cadena R es aromática (grupo fenilo). Polares: son hidrófilos (solubles en agua). Básicos: algunos tienen una carga positiva neta y otros (los más reactivos) pueden tener carga positiva o negativa. Ácidos: hay 2 aminoácidos en este grupo, concarga negativa neta. En las células, los aminoácidos se suelen presentar ionizados. En disolución, un aminoácido puede actuar como ácido o base:

Ácido: pierde un protón

Base: capta un protón

Zwitterión: molécula que puede ionizarse positiva o negativamente. Un aminoácido es un zwitterión. Enlace peptídico Se llama enlace peptídico a la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de unamolécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace covalente CO-NH. El enlace peptídico sólo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones, que se denominan péptidos; estas estructuras son muy estables, pues los enlaces peptídicos son covalentes. Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro.La reacción química en que se forma un enlace peptídico se llama condensación, y su descomposición en aminoácidos es la hidrólisis.

Enlace peptídico: condensación e hidrólisis

En función de su número de aminoácidos, los péptidos se pueden clasificar en: Oligopéptidos: unión de unos pocos aminoácidos. Polipéptidos: unión de muchos aminoácidos. Proteínas: grandes cadenas de aminoácidos...