Proteinas


PROTEÍNAS

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I. CONCEPTO
- Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y S. También pueden aparecer otros elementos en menores proporcio-
nes. Son macromoléculas de elevado peso molecular (5.000 - 1.000.000) formadas por la polimerización de aminoácidos.
- Constituyen un 50% del peso seco de un organismo.
- Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo.
-Biológicamente muy activas. Desempeñan una gran diversidad de funciones.
II. FUNCIONES BIOLÓGICAS
- Enzimática, transporte, movimiento y contracción, soporte mecánico y estructural, nutrición y reserva, inmunidad, regula-
ción hormonal, regulación de la diferenciación, regulación homeostática, recepción y transmisión de señales, ...
III. AMINOÁCIDOS
A. Concepto (α-aminoácidos)
- Parte común: carbono α,grupo α-amino, grupo α-carboxilo e H–. Parte variable: radical. Existen veinte radicales dis-
tintos en los aminoácidos que constituyen las proteínas de los seres vivos.
- Otros aminoácidos pueden desempeñar otras funciones: precursores de vitaminas (β-alanina), intermediarios metabó-
licos (citrulina, homoserina, ...), neurotransmisores (ácido γ-aminobutírico), ...
B. Propiedades físicas
-Actividad óptica: El C α es asimétrico. Los aminoácidos proteicos son isómeros L.
C. Propiedades químicas
- Carácter anfótero: Se comportan como ácidos o como bases según el pH del medio. Si el medio es ácido se compor-
- +
tan como bases y el grupo -COO capta un hidrogenión. En medio básico el grupo -NH3 libera un hidrogenión.
- Punto isoeléctrico: pH para el cual la carga neta delaminoácido es nula.
D. Aminoácidos esenciales
- No pueden ser sintetizados y deben ser ingeridos con los alimentos.
- Para el hombre son : lisina, triptófano, treonina, metionina, fenilalanina, leucina, valina e isoleucina)
E. Clasificación
- Aminoácidos con radicales no polares
Alifáticos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Prolina.
Aromáticos: Fenilalanina y Triptófano.
Con azufre: Metionina.- Aminoácidos con radicales polares
Sin carga a pH 7
Serina, Treonina y Tirosina- Con un grupo -OH.
Asparagina y Glutamina - Con un grupo -NH2.
Cisteína- Con un grupo -SH
Glicocola - Con un grupo -H.
Ácidos - Con carga negativa a pH 7
Ácido aspártico y Acido glutámico
Básicos - Con carga positiva a pH 7
Lisina, Arginina e Histidina
IV. EL ENLACE PEPTÍDICO
- Enlace de tipo amida entreel grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro, liberándose una molécula de agua.
- El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace. Rígido.
- La unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se denomina dipéptido. Si el nº de aminoácidos es menor de
cien se denomina polipéptido y con más de cien es una proteína. Algunos desempeñan funciones específicas: Hormonal(vasopresina, oxitocina, insulina), Antibiótica (gramicidina, penicilina) o Transportador de H (glutation).
V. ESTRUCTURA
La función de las proteínas está relacionada con su estructura tridimensional.
A. Uniones intramoleculares
- De ellas depende la estructura tridimensional de la proteína.
- Iónicas o electrostáticas.
- Puentes de hidrógeno entre aminoácidos polares.
- Interaccioneshidrofóbicas: los grupos apolares se agrupan ya que el agua tiende a excluirlos.
- Fuerzas de Van der Waals: atracción mutua entre átomos muy cercanos.
- Puentes disulfuro: unión covalente entre grupos -SH de dos Cisteínas.
B. Niveles estructurales
1. Estructura primaria
- Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aa que la componen.
- La secuencia de aa condiciona losniveles estructurales siguientes.
2. Estructura secundaria
- Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de la molécula.
De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables. La mayoría de las proteínas presentan una es-
tructura conjunta.
- Hélice alfa
Hélice dextrógira con 3,6 aa por vuelta. Puentes de H entre el grupo -NH de...