Proteinas

Proteínas




Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación demateriales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contenertambién azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos".
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según estén formadasrespectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos.







 Proteínas Fibrosas


I. Colágeno.
El colágeno es la proteína más abundante de los vertebrados. La sintetizan las células del tejido conjuntivo, que la segregan al espacio extracelular para formar parte de la matriz del tejido conjuntivo. Las moléculas de colágenogenéticamente distintas de la piel, Los huesos, los tendones, los vasos sanguíneos y la córnea proporcionan a estas estructuras muchas de sus propiedades especiales (p. ej., la fuerza tensora de los tendones y la transparencia de la córnea). El colágeno está formado por tres hélices polipeptídicas a izquierdas que están enrolladas Una sobre la otra para formar una triple hélice a derechas. Lasmoléculas de colágeno tipo 1, que se encuentran en los dientes, el hueso, la piel y los tendones, tienen aproximadamente 300 nm de longitud y 1.5 nm de grosor. (Existen 20 familias principales de moléculas de colágeno. Aproximadamente el 90% del colágeno que se encuentra en el ser humano es de tipo 1.)

La glicina constituye aproximadamente un tercio de los residuos de aminoácido. La prolina y la4-hidroxiprolina pueden representar hasta e130% de la composición de aminoácidos de una molécula de colágeno. También se encuentran presentes cantidades pequeñas de 3-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina. La secuencia de aminoácidos del colágeno está formada principalmente por un gran número de tripletes que se repiten con la secuencia Gly-X-Y, donde X e Y son frecuentemente prolina e hidroxiprolina.También se encuentra en la posición Y la hidroxilisina. Diversos grupos de hidratos de carbono sencillos se encuentran unidos al grupo hidroxilo de residuos de hidroxilisina.

Se ha sugerido que se requieren los componentes hidratos de carbono del colágeno para lafibrilogénesis, el ensamblaje de las fibras de colágeno en sus localizaciones extracelulares, como los tendones y el hueso. La enzimalisil oxidasa convierte algunos de los grupos laterales de las lisinas y las hidroxilisinas en aldehídos mediante una desaminación oxidativa, lo que facilita la formación no enzimática espontánea de aldimina fortalecida y entrecruzamientos aldólicos. (Las aldiminas son bases de Schiff que se forman por la reacción reversible de una amina con un grupo funcional aldehído.) También se producenentrecruzamientos entre los hidratos de carbono ligados a la hidroxilisina y el grupo amino de otros residuos de lisina e hidroxilisina en moléculas adyacentes.

El aumento con la edad de los entrecruzamientos conduce a la fragilidad y la rotura de las fibras de colágeno que se produce al envejecer. La glicina es notable en las secuencias de colágeno debido a que la triple hélice se forma por...