proteinas

PROTEÍNAS

BROMATOLOGIA 1
QUIMICA DE LOS
ALIMENTOS

.

Lic Irene Markowski
1

2

DEFINICIÓN


Aminoácidos

MACROMOLÉCULAS complejas,
resultado de la unión peptídica entre
aminoácidos.






Fórmula general R-CH NH2-COOH.
Pueden ser alfa,beta ,gamma, etc
aminoácidos. La mayoría son alfa.
Las proteínas están constituídas por
alfa aminoácidos.

3Clasificación:



Esenciales
Valina, leucina,
fenilalanina,
triptofano,
treonina,histidina,
lisina, metionina

4

CLASIFICACIÓN









2-Resto polar, sin carga:



cisteína,serina, tirosina



3-Aminoácidos básicos:



lisina,arginina



4-Aminoácidos ácidos:


5

alanina, fenilalanina,metionina



No esenciales
Glutámico, alanina,
aspartico1-Resto no polar:



Condicionados
esenciales
Glicina, prolina,
serina, cisteína,
tirosina,taurina

ácido aspártico
6

1

FUNCIONES









PROPIEDADES

Ac glutámico: “combustible” del cerebro y
absorbe NH3.
Arginina: desintoxicación del organismo.
Carnitina: disminuye el colesterol.
Fenilalanina: endorfinas
Glutamina: coeficiente intelectual.
Isoleucina:síntesis de hempolobina
Leucina: reparación del tejido muscular.










7

AMINOACIDOS en alimentos


Lisina: es el aminoácido limitante
cereales y otros vegetales.

en





Metionina:











colágeno. Índice de presencia de tejido
conectivo en cárnicos.
carnes



limitante ,en leche de vaca y

Treonina: limitante ,en trigo ycenteno
Triptofano: limitante ,en caseína, maíz,



Uniones de aminoácidos (hasta 10)
En general de sabor amargo( proteólisis)
NISINA: conservante de quesos (Lactococcus
lactus)
GLUTATIÓN: transporte activo de los
aminoácidos. Fácilmente oxidable (reductor)
PEPTIDOS DE LISINA: se deterioran
lentamente por lo que se suplementa a
alimentos que sufrirán altas temperaturas

9

10arroz

CLASIFICACIÓN
Según su composición

PROTEÍNAS


8

PEPTIDOS

Prolina: mayoritaria en jugos de cítricos.
Hidroxiprolina: muy abundante en





Solubilidad en agua: depende de la polaridad de
la molécula.
Ionización: punto isoeléctrico, electroforesis
Fluorescencia: a 210 nm
Absorción en el UV
Enlaces peptídicos:
Pardeamiento no enzimático
Actividad óptica
Reaccióncon ninhidrina.
Desaminación, descarboxilación: dentro del
organismo
Sensoriales: l-triptofano: amargo, d-triptofano:
dulce;
tirosina: amarga

HOMOPROTEÍNAS

ORIGEN VEGETAL
ORIGEN ANIMAL

Constituídas sólo por
aminoácidos.





HETEROPROTEÍNA

Forman complejos con
grupos prostéticos






11

HETEROPROTEÍNAS

Glicoproteínas:
(ovoalbúmina, caseínas)Nucleoproteínas:
( ribosomas)
Lipoproteínas:(yema de
huevo)
Fosfoproteínas (caseínas)
Hemoproteínas
(hemoglobina, mioglobina)
Metaloproteínas

12

2

CLASIFICACIÓN
Según su organización:




ORGANIZACIÓN

GLOBULARES: plegamiento sobre sí
mismas. La mayoría de las enzimas.



PROTEÍNAS
GLOBULARES

FIBROSAS : cadenas lineales
arrolladas
( función estructural)

13CLASIFICACIÓN:
Según su función biológica:

ORGANIZACION


14

PROTEÍNAS
FIBROSAS










Enzimas
Proteínas estructurales(colágeno)
Proteínas contráctiles (miosina)
Hormonas
Proteínas del crecimiento
Anticuerpos
Proteínas de reserva
Alérgenos y proteínas tóxicas

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ESTRUCTURA


SECUNDARIA



TERCIARIA



ESTRUCTURA PRIMARIA

PRIMARIA

16

CUATERNARIA



17

ORDENAMIENTO : secuencia
determinada de aminoácidos

18

3

ESTRUCTURA SECUNDARIA


ESTRUCTURA SECUNDARIA

ORDENAMIENTO regular y periódico
en el espacio, estabilizado por fuerzas
electrostáticas, puentes hidrógeno,
unión dipolo-dipolo, etc. Básicamente
como hélicesα u hoja plegada β

19

ESTRUCTURA TERCIARIA


20

ESTRUCTURA...