proteinas

PROTEÍNAS

1.4.1 Estructura general de los aminoácidos.
1.4.2 20 aminoácidos esenciales.
1.4.3 Formación de péptidos, enlace peptídico.


CUESTIONARIO

1) Macromoléculas queconstituyen más de la mitad del peso seco de la célula. Determinan la forma y la estructura de la célula y también actúan como los principales instrumentos de reconocimiento molecular y comocatalizadores. R: Proteínas.
2) Regulación metabólica, transporte, defensa y catálisis son funciones de. R: Proteínas
3) A menudo forman enlaces covalentes intracatenarios. R: Proteínas secretadas ode superficie.
4) Estructura frecuente formada por zonas de cadenas polipeptídicas en las proteínas globulares. R: Lámina B (Beta)
5) Se genera cuando una misma cadena polipeptídica giraregularmente sobre sí misma dando lugar a un cilindro rígido. R: Hélice a (alfa)
6) Son los monómeros de las proteínas. R: Aminoácidos.
7) Éste grupo es muy básico ya que su carga positivaestá estabilizada por resonancia, lo integran la lisina, arginina e histidina. R: Grupo o cadena lateral básica.
8) Aminoácidos que conforman el grupo o las cadenas laterales ácidas. R: Ácidoaspártico (Asp o D) y ácido glutámico (Glu o E).
9) Aminoácidos estándar que poseen cadenas laterales con grupos carboxilato. R: Aminoácidos ácidos.
10) Aminoácidos que son hidrófilos es decir“amantes del agua”. R: Aminoácidos polares neutros.
11) Contienen principalmente grupos R hidrocarbonados que no llevan cargas positiva o negativa, son hidrófobos, se dividen en aromáticos yalifáticos. R: Aminoácidos apolares neutros.
12) Unión de dos o más enlaces de amida. R: Péptidos.
13) moléculas con pesos moleculares entre varios miles y varios millones de Dalton (D). R:Polipéptido.
14) Se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. No se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las proteínas. R: Enlace peptídico.