Proteinas

proteínas | noviembre 11
2012
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Alejandra Esparza Duran | [Escriba el subtítulo del documento] |

Proteínas
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas quereciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto la monómera unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el nº .que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n es superior a 50 aa. Se habla ya de proteína.
El criterio físico másutilizado es la solubilidad. Así se distinguen las albúminas (proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluídas), las globulinas (que requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución), las prolaminas (solubles en alcohol), las glutelinas (sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas), y las escleroproteínas (son insolubles en la gran mayoríade los disolventes).
Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas: las proteínas simples, formadas exclusivamente por α-aminoácidos, y las proteínas conjugadas, que contienen además una proporción significativa de otros componentes.
La fracción no aminoacídica se llama grupo prostético, y puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o una sustancia inorgánica.La proteína en ausencia de su grupo prostético se llama apoproteína, y en presencia de él se llama holoproteína.
Los alimentos más ricos en proteínas son la carne, el pescado, los huevos, la leche y sus derivados, las leguminosas y los frutos secos. Pero en realidad, todos nuestros alimentos en su estado natural contendrán proteínas, aunque sólo sea en pequeñas cantidades.
Los aminoácidos.Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).

Cuando las proteínas sedigieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano requiere de muchos aminoácidos para:
* Descomponer los alimentos.
* Crecer.
* Reparar tejidos corporales.
* Aminoácidos.
Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.

Condicionales
Esenciales
No esenciales

Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Felinanina
Teroina
Triptófano.Alanina
Asparangina
Acido aspártico
Acido glutámico
Arginina
Cisteína
Glutamina
Tirosina
Glicina
Ornitina
Prolina
Serina

A. alinfaticos
Aminoácidos monocarboxílicos y monoamino:
A. simples: glicina, alanina.
A. de cadena ramificada: vlinaa, leucina isoleucina
A. hidroxílicos: serina, treonina.
A. que contienen azufre: cisteína, metionina
A. con grupo amida: asparangina,glutamina
Aminoácidos monoamino dicarbocílicos:
Acido aspártico, ácido glutámico.
Aminoácidos bibásicos monocarboxilicos :
Aminoácidos aromáicos: felinanina tirosina
Aminoácidos heterocíclicos: triptófano, histidina
Iminoácidos: prolina
Aminoácidos derivados: a. derivados encontrados en proteínas (hidroxiprolina), a. derivados no encontrados en proteínas ( ornitina), a. no-alfa.

Basadaen la estructura

A. Con cadena lateral no polar: valina, alanina, leuicina, isoleucina, metionina, prolina,felinanina y triptófano.
A. con cadenas laterales polares, sin carga o no ionicas: glicina,serina, treonina, cisteína, tirosina, glutamina y asarangina.
a. con cadenas laterales polares cargadas o ionica:
C-a aminoácidos ácidos: tienen carga negativa en el grupo R (áciod aspartico y...