Proteinas

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

INTRODUCCIÓN
Las proteínas, junto con los carbohidratos y los lípidos constituyen los tres grupos de compuestos de mayor importancia en los sistemas biológicos.
Químicamente las proteínas son polímeros naturales cuyas unidades (monómeros) son los aminoácidos. Son mucho más completos que los polisacáridos porque, a diferencia de éstos, las unidades que forman lasproteínas no son idénticas.
La hidrólisis ácida o enzimática de una proteína produce una mezcla de aminoácidos diferentes, los que pueden identificarse por cromatografía en papel o capa fina, siendo necesario muchas veces recurrir a la técnica “bidimensional”.
Actualmente se conocen unos 100 aminoácidos, aislados de sus fuentes naturales, los más comúnmente encontrados son unos veinte. Casi todosellos son alfa aminoácidos. O sea que tienen un grupo amino unido al carbono alfa y un grupo carboxilo.
Se diferencian casi siempre por la estructura del grupo –R, el que puede ser alifático, alicílico, aromáticos, etc. Pudiendo, además, haber otros grupos amino o carboxilo u otros grupos diferentes.
Objetivo

* Identificar a qué tipo de aminoácido o proteína pertenece la muestra problema.* Realizar las reacciones de coloración: (reacción ninhidrina, xantoproteica, de Millon, para aminoácidos azufrados y de Biuret).
* Realizar la desnaturalización de la albumina.
* Ensayar la precipitación de proteínas mediante cationes e iones.
MARCO TEORICO
ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen mediante el llamado enlace peptídico que es de tipo “amida” producido entre elgrupo carboxílico de una unidad y el grupo amino de la otra. Así al unirse 2, 3 o más unidades de aminoácidos se forman: dipéptidos, tripéptidos, etc. Cuando el peso molecular es mayor se llaman polipéptidos.
CARÁCTER ANFÓTERO
Tanto los aminoácidos como las proteínas tienen carácter anfótero, propiedad que deriva de la presencia simultánea de grupos de propiedades opuestas en la molécula: gruposácidos y básicos.
PUNTO ISOELÉCTRICO
Se llama punto isoeléctrico a aquel pH en el cual la forma neutra o Zwitterion se encuentra presente en la máxima cantidad. En el pI los aminoácidos y proteínas son menos solubles, por lo que su conocimiento es muy útil en su asilamiento o purificación.
PRECIPITACIÓN CON IONES
Algunos cationes de metales pesados y algunos aniones causan precipitación de lasproteínas. Los cationes metálicos reaccionan con las proteínas cuando estas se encuentran en su forma aniónica o básica.

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS
Se da este nombre a todo proceso que, sin ruptura o formación de enlaces químicos, produce una modificación en las propiedades de la proteína nativa. Se modifican únicamente el ordenamiento espacial de la cadena (estructura secundaria yterciaria) por destrucción de las fuerzas intermoleculares que mantienen esta disposición geométrica. Las proteínas desnaturalizadas son químicamente más reactivas y más fácilmente hidrolizadas por enzimas.
REACCIONES DE COLORACIÓN
* Reacción de ninhidrina: Los aminoácidos libres, en solución acuosa, al ser calentados con ninhidrina dan una coloración violeta o violeta azulado debido a la formación deun producto de condensación entre el aminoácido y el reactivo. Con esta reacción podemos identificar grupos aminos libre en posición alfa.
* Reacción Xantoproteica: Esta reacción permite detectar la presencia de los grupos aromáticos de ciertos aminoácidos. Hay formación de derivados nitrados de color amarillo.
* Prueba de Millon: Es una prueba característica para restos fenólicos. Cuandoexisten estos restos se presenta una coloración rosa salmón.
* Prueba de aminoácidos azufrados: Todos los aminoácidos azufrados y las proteínas que tienen estos aminoácidos, reaccionan con el acetato de plomo en medio alcalino formando sulfuro de plomo y la solución se torna de un color marrón.
Reacción de Biuret: Las proteínas y péptidos que contienen por lo menos 3 unidades de...