proteinas

Proteínas
Proteína = proteios = de primer orden
Parte significativa del protoplasma papel clave en procesos vitales, físicos y químicos de la célula
Se encuentra en el núcleo (forma parte de los cromosomas), nucleoplasma y membrana nuclear.
Interviene en la organización citoplasmica (ej.: mitocondrias, RE, ribosomas, membrana celular, centrosomas, fibras del huso, flagelos y cilios)Acción primordialcatalizadores bioquímicos de actividades celulares
Proteínasqueratina (piel, uñas, lana y pelo) y el colágeno (tejido conjuntivo y óseo) tienen capacidad estructural
Miosinainterviene en la contracción muscular
Algunas actúan como hormonas o reguladores de procesos metabólicos, otras son anticuerpos (agentes de la defensa inmunológica)
Ciertas proteínas están asociadas conel DNA (material fundamental de los genes) responsable de la herencia y controla actividades celulares
Otras proteínas se presentan con el RNA
Están constituidas de miles de átomos, en su mayoría hidrogeno, carbono, oxigeno y nitrógeno. En algunas también hay azufre y fósforo
Peso molecular de 5000insulina y hasta 40000000 proteínas del virus mosaico del tabaco (partículas del tamañocorrespondiente a las coloidales)
Estructura primariaformadas de unidades de aminoácidos ligados por uniones o ligaduras péptidas
El grupo carboxilo de un aminoácido puede reaccionar con el grupo amino de otro para formar una ligadura entre los aminoácidos con eliminación de agua.
R’ y R’’ se usan para designar las diferentes cadenas de carbonos de los diversos aminoácidos
La unión resultante entreel grupo carboxilo de un aminoácido con el amino de otro se designa como ligadura amida o péptida.
Péptidos simplesdos aminoácidos residualesdipéptidos
Péptidos con 3 o más aminoácidos residualespolipéptidos
Péptido natural de 50 o más aminoácidos residualesproteína
Las uniones péptidas no se sintetizan por una simple reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido yel grupo amino de otro, sino que la célula la lleva a cabo por medio de una serie de pasos enzimáticos entrelazados que requieren energía
Hidrólisis los péptidos se desdoblan en sus aminoácidos constituyentes en una reacción reversible
Digestión de proteínas en estomagohidrólisis de las uniones péptidas de las proteínas, catalizadas por enzimas especificas contenidas en los jugos gástricosLigadura del hidrogenorepartición de átomos de hidrogeno entre dos átomos diferentes tales como oxigeno o nitrógeno de la misma o de diferentes moléculas
En las proteínas se presenta entre el oxigeno del carbonilo de un grupo péptido y el nitrógeno del amino de un grupo vecino
La ligadura hidrogeno dentro de los grupos de la misma cadena polipéptida también interviene en gran parte para formarla naturaleza helicoidal
Estructura secundaria y terciariase ha demostrado por técnicas de rayos-X de que las largas cadenas polipeptidas no son rectas, existen hélices o espiralesestán mantenidas y estabilizadas por ligaduras de hidrogeno. Ej.Un tipo importante de configuración espacial es la hélice alfa que parece ser la estructura fundamental de muchas proteínas, la cadena toma una formahelicoidal (estabilizada por enlaces de hidrogeno).
Muchas proteínas también tienen una estructura terciariacadenas dobladas hacia adelante y hacia atrás (tipo definido de configuración espacial)
Las proteínas tienen enormes moléculas de tamaño comparable a las partículas coloidales, con cargas eléctricas distribuidas en su superficie (capacidad amortiguadora y para combinarse con otrasmoléculas e iones
Sangerestableció la estructura química exacta de la insulina, hormona proteínica elaborada especialmente por células beta del páncreas, necesaria para la utilización de los azucares en el organismo. Determino también el orden exacto de los 51 aminoácidos diferentes de la insulina estos tiene dos cadenas paralelas (una con 30 y otra con 21 aminoácidos) y se mantienen juntas por 2...