PROTEINAS

Proteínas

Las proteínas son polímeros compuestos de unidades manométricas que se conocen como aminoácidos. Estos aminoácidos están ligados por enlaces de amida en macromoléculas con pesos moleculares que van desde unos pocos miles hasta varios millones de unidades de masa atómica. Las propiedades de las proteínas se pueden apreciar si se consideran las características de los aminoácidos que lasconstituyen. Estas están formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas simples, formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
Por mucho, las biomoléculas másversátiles de los organismos vivos son las proteínas. Las proteínas actúan como catalizadores, soporte estructural, protección,  agentes de transporte, mensajeros químicos y factores de reconocimiento celular, para mencionar solo unas cuantas funciones. Como en el caso de otras biomoléculas, la estructura orgánica y los enlaces de las proteínas dan origen a sus extraordinarias característicasProceso de Sometimiento de Proteínas

El proceso de someter proteínas y aminoácidos, o cualquier especie con carga, a un campo eléctrico se conoce como electroforesis. A la forma neutra se le llama forma isoeléctrica o ion dipolo y el pH en el cual existe la forma isoeléctrica se conoce como pH isoeléctrico o isoiónico, pI. se puede calcular un valor aproximado del pI tomando el promedio del pKaal pasar de la forma 0 a la + 1 y el pKa al ir de la forma 0 a la -1 .


Esto significa que, a un pH de 5.5, todas las moléculas de nuestro aminoácido genérico estarían en la forma de carga neta 0 o de ion dipolo. Si el grupo R contiene un grupo funcional que tiene propiedades de ácido/base conjugado, su ionización se debe tomar en cuenta con las de los grupos amino y carboxílico. El  pI se calculaen las misma forma que para el aminoácido genérico; los valores de pKa que se usen para el cálculo deberían ser los correspondientes a la transición +1  0 y la transición 0    -1.
El código genético emplea solo L-aminoácidos en la construcción de proteínas, aunque pueden presentarse D-aminoácidos como modificaciones después que el código genético ha sido transcrito a proteínas, o formarse porprocesos no dirigidos genéticamente. Los D-aminoácidos se presentan principalmente en organismos inferiores como las bacterias  






Formación de poli péptidos y Proteínas
El polímero de proteínas se forma uniendo aminoácidos entre si mediante el enlace de amida, o enlace peptídico. Esto ocurre en los organismos vivos a través de la transcripción y traducción del código genético.
La formación delenlace peptídico modifica las características de ionización de los aminoácidos que lo constituyen. El grupo carboxílico del primer aminoácido y la función amina del segundo ya no pueden  participar en el comportamiento de ácido/base conjugado una vez unidos por el enlace peptídico. Esto deja las cadenas laterales R, así como los grupos amino y carboxílico terminales, como la fuente principal degrupos ionizables.
La cadena de aminoácidos, llamada poli péptido, se dibuja por lo común con el grupo amino libre a la izquierda y el grupo carboxílico libre a la derecha. Se les llama terminal N o amino y terminal C o carboxi, respectivamente. Conforme comenzamos a agregar aminoácidos a la cadena, la estructura química completa se vuelve engorrosa, y recurrimos a las abreviaturas de losaminoácidos.
Aunque las cadenas laterales distintas de la arginina no exhiben comportamiento de ácidos/base, son igualmente importantes en las estructuras de conjunto y las funciones de los poli péptidos y proteínas.
Los poli péptidos y proteínas también tienen puntos isoeléctricos o pI. Como en el caso de un aminoácido individual, si el pH es menor que el pI, el poli péptido tiene una carga neta...