PROTEINAS

PROTEINAS
Origen griego proteois que significa primera clase. Polímeros muy complejos, constituidos por hasta 20 aminoácidos distintos. Presentes principalmente en alimentos de origen animal.
Definición: Origen griego proteois que significa primera clase.  Polímeros muy complejos, constituidos por hasta 20 aminoácidos distintos.  Presentes principalmente en alimentos de origen animal.Proteínas de los alimentos: Son aquellas que son fácilmente digestibles, no tóxicas, nutricionalmente útiles y abundantes.
Composición: A nivel elemental constituidas por: Elemento Porcentaje C 50-55, H 6-7 ,O 12-19, N 12-19, S 0.2- 3
Funciones biológicas: Regeneración y formación de tejidos, Síntesis de enzimas, anticuerpos, hormonas, Constituyente de la sangre, Forman parte del tejido conectivo ymuscular
Síntesis: Se sintetizan en los ribosomas
Existen: Homoproteínas: proteínas no enzimáticamente modificadas en las células. Heteroproteínas o proteínas conjugadas: proteínas que se modifican, o que forman complejos con componente no proteicos (grupo prostetico).
Clasificación por función biológica Catalizadores enzimáticos: Proteínas estructurales, Proteínas contráctiles, Hormonas,Anticuerpos, Proteínas de reserva, Proteínas protectoras
Constitución: Por 20 aminoácidos primarios Las diferencias estructurales y funcionales son por la secuencia de estos.
Propiedades físico- químicas de los aminoácidos
Clasificación y estructura: Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas.
Solo se diferencian en la naturaleza química de la cadena lateral Dependen laspropiedades físico- químicas como: * Carga neta * Solubilidad * Reactividad química * Posibilidad de enlaces
Se pueden clasificar basándose en el grado de interacción de las cadenas laterales con el agua. Hidrófobos: con cadena alifática (Ala, Ile, Leu, Met, Pro y Val) y aromáticos (Phe, Trp, Tyr)  Hidrófilos: Arg, Asp, Glu, His y Lys (cargados) Ser, Thr, Asn, Gln y Cys (no cargados)
Lacarga de una proteína depende del número relativo de aminoácidos básicos y ácidos.
Clasificación y estructura: Algunas proteínas contienen otros aminoácidos que son derivados de los primarios. Estos son producto de enlaces cruzados entre 2 o más aminoácidos o derivados simples de uno solo.
Clasificación y estructura: A las proteínas que contienen aminoácidos derivados se llaman proteínasconjugadas.
Clasificación y estructura: El átomo de carbono de los α-aminoácidos es asimétrico. Lo que les brinda actividad óptica, es decir que roten el plano de luz linealmente polarizada. Todas las proteínas naturales están formadas por L-aminoácidos
Propiedades ácido-base: Como contienen un grupo COOH (ácido) y un grupo NH3 (básico), por lo que se comportan como anfolitos. A pHs próximos a laneutralidad, tanto el grupo α-amino como el α-carboxílico están ionizados, la molécula es un ion dipolar o zwitteron. El pH al que el ion dipolar es electrónicamente neutro se denomina punto isoeléctrico (pI). El pH al que las concentraciones de COO- y COOH son iguales se conoce como pKa1 y del mismo modo cuando el NH3 se desprotona se denomina pKa2
Propiedades hidrofóbicas: La hidrofobia puededefinirse como el exceso de energía libre de un soluto disuelto en agua, comparada con la que ofrece un disolvente orgánico en condiciones similares. ΔGt positivos Hidrófobas Interior de la molécula, ΔGt negativos Hidrófilos Superficie de la molécula
Reactividad química: Los grupos reactivos como: carboxilos, sulfidrilo, fenol, hidroxilo, tioéter, imidazol y guanilo de los aminoácidos libres y lasproteínas pueden sufrir reacciones químicas similares a las que sufrirían si estuvieran unidos a otras moléculas orgánicas. Se utiliza para modificar la hidrofilia e hidrofobia
Propiedades funcionales de las proteínas y péptidos
Actividad
Formación de proteínas aa Hidrófilo Hidrófobo Ácido Básico Indispen- sable, Dispen- sable Ala √ √ Glu √ √ √ Asp √ √ √ Lys √ √ √ Phe √ √ His √ √ √...