PROTEINAS
Médico Salazar Aguilar Liliana de J.
Médico Legal
PROTEÌNAS
Las
moléculas
de
proteínas
están
compuestas
principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son
esenciales para toda vida.
Formar estructuras de soporte y protección, tales como el
cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo.
Las proteínas estánconstruidas a base de unidades más
pequeñas, LOS AMINOÁCIDOS.
Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas
intermedias de tamaños y propiedades variables.
Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo
relativamente limitado de pH y de temperatura.
Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de
unión que se establece entre ellos se conoce como enlace
peptídico.
PROTEÌNASLas proteínas están formadas por hasta 20 aminoácidos
En cada proteína los tipos y cantidades de cada
aminoácido están ligados de forma covalente en una
secuencia lineal especifica por la secuencias de bases
del mRNA generado por el DNA para la misma.
Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo
con sus pesos moleculares o el numero de residuos
que contengan.
Peso se mide en Dalton oKiloDaltons.
El término proteína se describe con mas de 50 a. a.
Oligopeptidos de 2 a 10 a. a.
Poli péptidos con pesos de miles a millones de
Daltons.
Algunos autores con sinónimo: proteína y polipèptido.
PROTEÌNAS
A un pH de 7, el grupo carboxilo de una aminoácido se
encuentra en su forma de base conjugada (-COO-) y el
grupo amino en su forma de ácido conjugado (-NH3+).
De tal manera quecada aminoácido puede comportarse con
una base o un ácido: propiedad de anfoterismo.
El término anfòterico se utiliza para describir esta propiedad.
Las moléculas neutras que llevan un numero igual de cargas
positivas y negativas de forma simultanea se denominan:
zwitteriones.
PROTEÌNAS
Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico, porque esta unido a
cuatro grupos diferentes. Excepto glicina,unida a dos H+.
Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como
estereoisòmeros, moléculas que sólo se diferencian en la
disposición espacial de sus átomos.
PROTEÌNAS
Configuración:
Hay dos tipos:
d:
dextra
rotatorio
L:levo rotatorio
Rotan
la
luz
polarizada a la
derecha y a la
izquierda
respectivamente
.
PROTEÌNAS
ENLA
CES
PEPTI
DICOS
AMINOACIDOS UNIDOS:
RESIDUOS DE
AMINOACIDOSDESHIDRATACION
EL RESIDUO DEL AMINOACIDO CON
EL GRUPO AMINO LIBRE: N-terminal,
VA A LA IZQ.
EJEMPLO: SERINA Y GLICINA:
GLICILSERINA O SERILGLICINA
PR
OT
EÌ
NA
S
EL GRUPO CARBOXILO LIBRE:
C-termiaal, A LA DERECHA.
PROTEÌNAS
Las proteínas tiene la propiedad de ser anfotèricas, es decir puede
comportarse como un ácido o una base en una solución del organismo.
Una base es capaz de cederprotones (H+)
Un ácido es capaz de captar protones (H+)
NO POLAR
POLAR
Ala
Asn (asparagina)
Fen
Cis
Ile
Glutamina (Gln)
Leu
Ser
Met
Tirosina
Pro
Treonina
Trp
Arg
NH3
Val
His
NH3
Glicina
Lis
NH3
Aspàrtico
C00-
HIDROFILICO
CLASIFICACION SEGÙN LA OBTENCIÒN EN LA DIETA
PR
OT
EÌN
AS
A. A. ESENCIALES
A. A. NO ESENCIALES
Ile
Asparagina
Leu
Aspartato
Lisina
Glutamina
MetGlutamato
Treonina
Ala
Triptòfano
Cisteìna (dos molèculas unidas
por puentes disulfuro dan
Cistina)
Valina
Glicina
Fen
Serina
Tirosina
Prolina
Sintesis de la colagena:
hidroxiprolina, hidroxilisina.
PROTEÌNAS
Aminoácidos
esenciales
1 Histidina
2 Leucina
3 Isoleucina
4 Lisina
5 Metionina
6 Fenilalanina
7 Treonina
8Triptofano
9 Valina
Aminoácidos
esenciales
10 Alanina
11 Arginina
12Asparagina
13 Acido Aspartico
14 Cisteína
15 Glutamina
16 Acido glutámico
17 Glicina
18 Prolina
19 Serina
20 Tirosina
no
No
polares
P
R
O
TE
ÌN
A
S
Ácidos
CLASIF
ICA
CIO
N
DE
LOS
AMI
NO
Polares
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S
SEG
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LA
CA
DE
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LAT
ERA
L
(R):
Básico
PROTEÌNAS
L- α-Amino acids present in proteins.
PROTEÌNAS
PROTEÌNAS
PROTEÌNAS
PROTEÌNAS
PROTEÌNAS
Por su naturaleza
química
CLASIFICACIÓN DE...
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