Proteinas
Páginas: 11 (2574 palabras)
Publicado: 20 de octubre de 2010
Propiedades de las proteinas
1. Introducción
2. Parte experimental
3. Resultados y conclusión
4. Anexo
5. Bibliografía
[pic]
Introducción
Las proteínas son macromoléculas compuestas por unidades de alfa –aminoácidos que se unen entre sí mediante enlaces petídicos y que alcanzan un peso molecular igual o superior a 5000 D.
El enlace peptídico, característico de estoscompuestos, resulta de la reacción del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del otro aminoácido, lo cual da lugar a un enlace covalente de tipo carbamida y que tiene algunas características peculiares como:
1. El enlace C-N tiene cierto carácter de doble enlace, por lo cual le confiere rigidez a la molécula.
2. El oxigeno y el nitrógeno quedan en posición trans.
3. Todos loselementos que lo componen el enlace se encuentran ubicados en el mismo plano .
4. La rotación de la molécula formada queda restringida a los carbonos alfa.
El gran número de aminoácidos que componen la molécula proteica determina que su estructura sea extraordinariamente compleja, y que para poder estudiarla nos veamos precisados a dividirla artificialmente en los llamados , de los cuales sedescriben habitualmente 4, aunque algunos autores llegan a describir 5 o más.
Por supuesto que toda organización estructural que implique determinado orden requiere de la presencia de una fuerza estabilizadora, que en el caso de las proteínas estaría constituida por diferentes tipos de enlaces o interacciones físicas y químicas que se enuncian en el cuadro siguiente:
|Nivel de organización|Enlaces que lo mantienen |
|Primario |Enlace peptídico. |
|Secundario |Puentes de hidrógeno entre los elementos del enlace peptídico. |
|Terciario|Puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos, interacción hidrofóbica, |
| |interacción electrostática, puentes disulfuro, enlace éster. |
|Cuaternario |Los mismos que para el nivel terciario más las fuerzas de Van der Walls. |
La complejidad estructural de lasproteínas se manifiesta desde el punto de vista funcional en una gran diversidad de funciones biológicas.
Parte experimental
Experimento N° 1:
• Estudiar la propiedad amortiguadora del pH de las proteínas (suero sanguieno).
Método:
• Titulación con ácido en presencia de indicador que vira entre limites donde se supone que existe propiedad amortiguadora.
|REACTIVOS:|
|- Acido clorhídrico 0.01 N |
|- Solución indicadora de Rojo de Metilo. Vira de rojo (pH 4.2) a amarillo (pH 6.3). |
Procedimiento:
• Titular un volumende suero sanguíneo diluido agregando agua destilada y comparar con la titulación de un suero desproteinado.
• La muestra de suero desproteinado: tomar una muestra de suero sanguíneo y llevarlo a baño de ebullición durante 1 a 2 minutos, agregarle suficiente agua para tener igual dilución que en el suero.
• Filtrar o centrifugar.
Experimento N° 2:
• Determinar el punto isoeléctrico de unaproteína (caseína).
Método:
• Estudio de la solubilidad de la caseína a diferentes pH.
|REACTIVOS: |
|- Acido acético 1 N. |
|- Hidróxido de sodio 1 N |
|- Solución de caseína en acetato de sodio 0.1 N....
1. Introducción
2. Parte experimental
3. Resultados y conclusión
4. Anexo
5. Bibliografía
[pic]
Introducción
Las proteínas son macromoléculas compuestas por unidades de alfa –aminoácidos que se unen entre sí mediante enlaces petídicos y que alcanzan un peso molecular igual o superior a 5000 D.
El enlace peptídico, característico de estoscompuestos, resulta de la reacción del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del otro aminoácido, lo cual da lugar a un enlace covalente de tipo carbamida y que tiene algunas características peculiares como:
1. El enlace C-N tiene cierto carácter de doble enlace, por lo cual le confiere rigidez a la molécula.
2. El oxigeno y el nitrógeno quedan en posición trans.
3. Todos loselementos que lo componen el enlace se encuentran ubicados en el mismo plano .
4. La rotación de la molécula formada queda restringida a los carbonos alfa.
El gran número de aminoácidos que componen la molécula proteica determina que su estructura sea extraordinariamente compleja, y que para poder estudiarla nos veamos precisados a dividirla artificialmente en los llamados , de los cuales sedescriben habitualmente 4, aunque algunos autores llegan a describir 5 o más.
Por supuesto que toda organización estructural que implique determinado orden requiere de la presencia de una fuerza estabilizadora, que en el caso de las proteínas estaría constituida por diferentes tipos de enlaces o interacciones físicas y químicas que se enuncian en el cuadro siguiente:
|Nivel de organización|Enlaces que lo mantienen |
|Primario |Enlace peptídico. |
|Secundario |Puentes de hidrógeno entre los elementos del enlace peptídico. |
|Terciario|Puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos, interacción hidrofóbica, |
| |interacción electrostática, puentes disulfuro, enlace éster. |
|Cuaternario |Los mismos que para el nivel terciario más las fuerzas de Van der Walls. |
La complejidad estructural de lasproteínas se manifiesta desde el punto de vista funcional en una gran diversidad de funciones biológicas.
Parte experimental
Experimento N° 1:
• Estudiar la propiedad amortiguadora del pH de las proteínas (suero sanguieno).
Método:
• Titulación con ácido en presencia de indicador que vira entre limites donde se supone que existe propiedad amortiguadora.
|REACTIVOS:|
|- Acido clorhídrico 0.01 N |
|- Solución indicadora de Rojo de Metilo. Vira de rojo (pH 4.2) a amarillo (pH 6.3). |
Procedimiento:
• Titular un volumende suero sanguíneo diluido agregando agua destilada y comparar con la titulación de un suero desproteinado.
• La muestra de suero desproteinado: tomar una muestra de suero sanguíneo y llevarlo a baño de ebullición durante 1 a 2 minutos, agregarle suficiente agua para tener igual dilución que en el suero.
• Filtrar o centrifugar.
Experimento N° 2:
• Determinar el punto isoeléctrico de unaproteína (caseína).
Método:
• Estudio de la solubilidad de la caseína a diferentes pH.
|REACTIVOS: |
|- Acido acético 1 N. |
|- Hidróxido de sodio 1 N |
|- Solución de caseína en acetato de sodio 0.1 N....
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.