proteines

TEMA 4: PROTEÏNES
1. AMINOÀCIDS
Els aminoàcids són compostos orgànics, de baixa massa molecular, que es caracteritzen perquè posseeixen un grup carboxil –COOH i un grup amino –NH2.
Els aminoàcids primaris, els que constitueixen les proteïnes, presenten el grup amino unit al mateix carboni al qual s’uneix el grup carboxil (carboni ). Se’n distingeixen 20.
Aquells aminoàcids que els animalsno poden sintetitzar són els anomenats aminoàcids essencials, han de ser ingerits en la dieta. En els éssers humans hi ha vuit.
Menys en la glicocol·la o glicina, el carboni és asimètric.

1.1. Comportament químic dels aminoàcids
Tenen caràcter amfòter (pot comportar-se com a àcid o com a base: el grup carboxil allibera protons mentre que el grup amino els capta). A causa d’aquestcomportament, els aminoàcids tenen un efecte amortidor, mantenen constant el pH del medi davant les variacions que aquest puga experimentar. El pH en què un aminoàcid tendeix a adoptar una forma dipolar neutra s’anomena punt isoelèctric.


2. ENLLAÇ PEPTÍDIC
La unió entre aminoàcids es du a terme mitjançant un enllaç peptídic i origina cadenes que reben el nom de pèptids. Aquest enllaç és un enllaçcovalent entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el grup amino del següent, amb la formació d’una molècula d’aigua.


3. ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES
Una proteïna és un polipèptid constituït per més de cinquanta aminoàcids. Algunes proteïnes contenen, a més d’aminoàcids, un altre tipus de molècules.

3.1. Estructura primària de les proteïnes
L’estructura primària correspon a la seqüènciad’aminoàcids de la proteïna, és a dir, quins aminoàcids la formen i en quin ordre es disposen. La funció d’una proteïna depén de la seqüència d’aminoàcids i de la forma que adopte.

3.2. Estructura secundària de les proteïnes
És la disposició de la cadena d’aminoàcids (estructura primària) en l’espai. Gràcies a la capacitat de gir dels enllaços no peptídics la cadena polipeptídica adopta una disposicióespacial estable que es correspon amb l’estructura secundària.
3.2.1. Estructura en hèlix 
Es forma en enrotllar-se l’estructura primària sobre sí mateixa amb un gir dextrogir. És deguda a la formació espontània d’enllaços d’hidrogen entre aminoàcids.
3.2.2. Estructura en hèlix de col·lagen
S’enrotlla de forma levogira i és una mica més allargada que l’hèlix El col·lagen és una proteïna moltestable formada per tres hèlix que originen una superhèlix o molècula completa de col·lagen. Les tres hèlix s’uneixen pe mitjà d’enllaços covalents i per enllaços febles d’hidrogen.
3.2.3. Conformació 
La cadena d’aminoàcids forma una cadena distesa en forma de zig-zag a causa de l’absència d’enllaços d’hidrogen entre els aminoàcids
Si la cadena es replega, es poden establir enllaçosd’hidrogen entre els aminoàcids que queden pròxims. Aquesta disposició pot donar lloc a una làmina en zig-zag molt estable, anomenada full  plegat. Es pot formar entre dues o més cadenes polipeptídiques diferents.

3.3. Estructura terciària de les proteïnes
És la disposició que adopta en l’espai l’estructura secundària quan es plega sobre ella mateixa i origina una conformació globular. Els radicalsapolars se situen a l’interior i els polars a l’exterior.
Les conformacions globulars es mantenen estables gràcies a enllaços de diversos tipus:


3.4. Estructura quaternària
És la que presenten les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària unides per enllaços febles. Cadascuna d’aquestes cadenes polipeptídiques rep el nom de protòmer.

4.PROPIETATS DE LES PROTEÏNES
Solubilitat: deguda a l’elevada proporció d’aminoàcids amb radicals polars, que estableixen enllaços d’hidrogen amb les molècules d’aigua.
Els canvis de pH modifiquen el grau d’ionització dels radicals polars.
Les proteïnes globulars formen dispersions col·loïdals.
Desnaturalització: és la pèrdua de l’estructura terciària i quaternària a causa del trencament dels...