proteo mica

Páginas: 7 (1630 palabras) Publicado: 12 de agosto de 2013
MINISTERIO DE EDUCACIÓN
COLEGIO: DR HARMODIO ARIAS MADRID
DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA

TEMA: PROTÈOMICA
INTEGRANTES:
DAYRA AGUILAR
SUHEDYS CABALLERO
LUZBBY ESPINOSA
XAVIER ESPINOSA
SELENA GALVEZ
EURIBIADES HERRERA
CATHERINE NAVARRO
ONEYRIS QUIROZ
BENJAMIN SANTANA
CRISTABELYS TORIBIO
MIRELYS VILLARREAL
CARLOS VITERI

PROFESOR: DANIEL CARNEIRO
NIVEL:
11-CIENCIAS-2
AÑO:
2013Resumen
Proteòmica no es más que el estudio a gran escala de las proteínas, en particular de su estructura y función. Estas a su vez son partes vitales de los organismos vivos, ya que son los componentes principales para formar las rutas metabólicas de una célula. Esta fue acuñada por Marc Wilkins en 1994. Hay diferentes proteínas que pueden permitir diagnosticar diferentes enfermedades ola evolución de la misma, estas proteínas se le conocen con el nombre de biomarcadores. Un factor de complejidad son las modificaciones que pueden sufrir la estructura. Algunas áreas de estudios son:
Identificación de proteínas y caracterización de sus modificaciones postraducionales.
Proteòmica de “expresión diferencial”.
Estudio de las interacciones proteína –proteína.
Separación deproteínas se da de diferentes maneras como: por electroforesis, mono y bidimensional así como la cromatografía liquida en sus distintas variantes. La más utilizada o extendida es la electroforesis en geles de poliacrilamida, que consiste en que se le añade un detergente de dodecilsulfato sódico con el fin de neutralizar las proteínas y poder asegurarse que todas se encuentren cargadas.
Identificación deproteínas

Existen diversos mecanismos para la separación de proteínas entre los que se encuentra la degradación de Edman que consiste en un método de secuenciación de aminoácidos en un péptido. En este método el residuo amino-terminal se etiqueta y se separa del péptido sin afectar a los enlaces peptídicos entre los residuos. Pero este método tiene limitaciones debido a que no es posiblesecuenciar péptidos cuyo extremo N-terminal se encuentre bloqueado.
Otro método es la espectrometría de masas que permite analizar la composición de diferentes elementos químicos e isotopos atómicos, separando los núcleos por su relación masa-carga. Es mejor que el método de Edman.
También se conoce la identificación por huella peptídica, lo que es la digestión en gel: normalmente la muestra sereduce y alquila. Se le añade una proteasa con un patrón de corte conocido, y se genera un conjunto de péptidos específicos de proteína.
También se identifica el método de extracción de péptidos, en este se efectúa el análisis MS MALDI-TOF que traduce el tiempo de vuelo en masas, porque todos tienen la misma estructura y la misma carga, pero su peso es distinto. Otro método es el análisis MS/MS, lacomparación de los datos del espectro de fragmentación experimental con los almacenados en bases de datos es similar al llevado a cabo en la identificación por huella peptídica. Los resultados se dan en metras decrecientes de probabilidad.

Interacción proteína-proteína:
La mayoría de las proteínas funcionan en colaboración con otras. El objetivo de la proteòmica es identificar las proteínasque trabajan en conjunto. Esto es e esencial para determinar socios potenciales en las cascadas de señalización celular.



















Cuestionario
1. ¿De qué se encarga la Proteómica?
R/ Se encarga del estudio a gran a escala de las proteínas, en particular de su estructura y función. Las proteínas son partes vitales del organismo, ya que son los componentes principalesde las rutas metabólicas de las células.

2. ¿Cómo es la fusión dela palabra proteoma y por quien fue acuñada?
R/ La palabra proteoma es la fusión de proteínas y genoma y fue acuñada por Marc wilkins en 1994, mientras trabajaba en ese concepto como estudiante de doctorado.
3. ¿Cuáles son las áreas de estudio de la proteòmica?
R/las principales áreas de estudio de las proteòmicas...
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