Proteosoma
Páginas: 10 (2352 palabras)
Publicado: 16 de abril de 2012
EL PROTEOSOMA
JD. Franco, E. Fagundo, R. Gómez-Antúnez, R. Gómez- Domínguez 1) INTRODUCCIÓN 1- Concepto 2- Función 3- Características 4- Tipos de Proteosomas 2) SUBUNIDAD 20S 1- Características estructurales 2- Comparación entre las chaperoninas GroEL – y el complejo 20S 3- Anillos alpha 4- Anillos Beta 3) SUBUNIDAD 19S. Características estructurales y funcionales 4) FUNCIONAMIENTO DEL PROCESOEN GENERAL DE LA RUTA UBIQUITINA PROTEOSOMA 5) MORFOGÉNESIS DEL PROTEOSOMA 26S, 30S y INMUNOPROTEOSOMA
4) PATOLOGIAS DERIVADAS DEL MALFUNCIONAMIENTO
A- Patologías asociadas al malfuncionaiento del complejo proteosómico. Parkinson. Huntigton. B- El Cancer: últimas investigaciones sobre la regulación del cáncer mediante inhibidores de proteosomas.
EL PROTEOSOMA
1) INTRODUCCIÓN:
Elproteosoma es un complejo macromolecular compuesto por múltiples subunidades protéicas, y que sirve para degradar proteínas de forma selectiva, asociadas al complejo de señalización de ubiquitina. Entre otras funciones encontramos: Destruyen proteínas malformadas Papel regulador como parte del sistema ubiquitina Diferenciación celular Sistema inmunológico (inmunoproteosoma) Regula el ciclo celular Defensacontra toxinas Asociada a la hidrólisis de ATP Maquinaria degradativa de proteínas Debido a todo esto, podemos entender que es importantísimo para la célula. Es visible al microscopio electrónico, y mide alrededor de 15 nm de longitud, y 12 nm de diámetro. Hay tres tipos de proteosomas funcionales: el proteosoma 26S, el proteosoma 30S, y el inmunoproteosoma. El proteosoma 26S, se compone del cap19S formado por el lid y la base, y cuyo peso molecular es de 890 KDa; y también se compone del complejo 20S, con 720 KDa. El proteosoma 30S, se compone igual que el proteosoma 26S solo que lleva un cap 19S más. El inmunoproteosoma, está formado por un complejo 20S, del mismo peso y tamaño que el de los dos proteosomas anteriores; pero los cap son 11S en lugar de 19S.
2) COMPLEJO ESTRUCTURAL20S:
A- CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES: El complejo estructural es la partícula central del proteosoma, que está compuesta por 2 anillos de subunidades alpha y 2 anillos de subunidades beta, 2 a 2 formando el 20S (alpha y beta forman heterodímero que engarzan el complejo 20S). Tiene una longitud de 148 Å (alrededor de 15 nm), y un diámetro de 113 Å (alrededor de 12 nm). En su interior encontramos 3cámaras: precámara, cámara de reacción y postcámara. El poro de entrada a la precámara es de 13 Å (1,3 nm) y el poro de entrada a la cámara de reacción es de 22 Å. (2,2 nm)
B- ANALOGÍA GroEL – 20S: Una comparación curiosa, es la que encontramos entre las chaperoninas GroEL, y el complejo 20S, puesto que también está formado por anillos y tienen cámaras internas que catalizan diferentesreacciones enzimáticas. Son por tanto, dos complejos análogos estructuralmente, pero con diferentes funciones: uno pliega proteínas para darles forma y el otro despliega las proteínas para degradarlo en sus monómeros esenciales: los aminoácidos. Otra diferencia que los caracteriza es el tamaño del poro de salida, siendo el del proteosoma muy pequeño (para la salida de aminoácidos) y el de las chaperoninasmayor (para la salida de proteínas replegadas).
C- ANILLOS ALPHA: El complejo 20S está formado por 2 anillos alpha. Uno en la parte superior del complejo 20S y otra en la parte inferior de éste. Cada uno está compuesto por 7 subunidades alpha. Una subunidad alpha está compuesta por 6 hélices alpha hacia fuera y 10
láminas beta plegadas hacia el interior. Su peso es de 25,8 KDa y tiene 233aas. El poro tiene 1,3 nm y 7 residuos de Lys-Tyr-Gly-Gly por cada subunidad alpha.
D- ANILLOS BETA: El complejo 20S está formado por 2 anillos beta. Los dos en la parte interior del complejo 20S. Cada uno está compuesto por 7 subunidades beta. Una
subunidad beta está compuesta por 5 hélices alpha hacia fuera y 10 láminas beta plegadas hacia el interior. Su peso es de 22,3 KDa y tiene 211...
JD. Franco, E. Fagundo, R. Gómez-Antúnez, R. Gómez- Domínguez 1) INTRODUCCIÓN 1- Concepto 2- Función 3- Características 4- Tipos de Proteosomas 2) SUBUNIDAD 20S 1- Características estructurales 2- Comparación entre las chaperoninas GroEL – y el complejo 20S 3- Anillos alpha 4- Anillos Beta 3) SUBUNIDAD 19S. Características estructurales y funcionales 4) FUNCIONAMIENTO DEL PROCESOEN GENERAL DE LA RUTA UBIQUITINA PROTEOSOMA 5) MORFOGÉNESIS DEL PROTEOSOMA 26S, 30S y INMUNOPROTEOSOMA
4) PATOLOGIAS DERIVADAS DEL MALFUNCIONAMIENTO
A- Patologías asociadas al malfuncionaiento del complejo proteosómico. Parkinson. Huntigton. B- El Cancer: últimas investigaciones sobre la regulación del cáncer mediante inhibidores de proteosomas.
EL PROTEOSOMA
1) INTRODUCCIÓN:
Elproteosoma es un complejo macromolecular compuesto por múltiples subunidades protéicas, y que sirve para degradar proteínas de forma selectiva, asociadas al complejo de señalización de ubiquitina. Entre otras funciones encontramos: Destruyen proteínas malformadas Papel regulador como parte del sistema ubiquitina Diferenciación celular Sistema inmunológico (inmunoproteosoma) Regula el ciclo celular Defensacontra toxinas Asociada a la hidrólisis de ATP Maquinaria degradativa de proteínas Debido a todo esto, podemos entender que es importantísimo para la célula. Es visible al microscopio electrónico, y mide alrededor de 15 nm de longitud, y 12 nm de diámetro. Hay tres tipos de proteosomas funcionales: el proteosoma 26S, el proteosoma 30S, y el inmunoproteosoma. El proteosoma 26S, se compone del cap19S formado por el lid y la base, y cuyo peso molecular es de 890 KDa; y también se compone del complejo 20S, con 720 KDa. El proteosoma 30S, se compone igual que el proteosoma 26S solo que lleva un cap 19S más. El inmunoproteosoma, está formado por un complejo 20S, del mismo peso y tamaño que el de los dos proteosomas anteriores; pero los cap son 11S en lugar de 19S.
2) COMPLEJO ESTRUCTURAL20S:
A- CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES: El complejo estructural es la partícula central del proteosoma, que está compuesta por 2 anillos de subunidades alpha y 2 anillos de subunidades beta, 2 a 2 formando el 20S (alpha y beta forman heterodímero que engarzan el complejo 20S). Tiene una longitud de 148 Å (alrededor de 15 nm), y un diámetro de 113 Å (alrededor de 12 nm). En su interior encontramos 3cámaras: precámara, cámara de reacción y postcámara. El poro de entrada a la precámara es de 13 Å (1,3 nm) y el poro de entrada a la cámara de reacción es de 22 Å. (2,2 nm)
B- ANALOGÍA GroEL – 20S: Una comparación curiosa, es la que encontramos entre las chaperoninas GroEL, y el complejo 20S, puesto que también está formado por anillos y tienen cámaras internas que catalizan diferentesreacciones enzimáticas. Son por tanto, dos complejos análogos estructuralmente, pero con diferentes funciones: uno pliega proteínas para darles forma y el otro despliega las proteínas para degradarlo en sus monómeros esenciales: los aminoácidos. Otra diferencia que los caracteriza es el tamaño del poro de salida, siendo el del proteosoma muy pequeño (para la salida de aminoácidos) y el de las chaperoninasmayor (para la salida de proteínas replegadas).
C- ANILLOS ALPHA: El complejo 20S está formado por 2 anillos alpha. Uno en la parte superior del complejo 20S y otra en la parte inferior de éste. Cada uno está compuesto por 7 subunidades alpha. Una subunidad alpha está compuesta por 6 hélices alpha hacia fuera y 10
láminas beta plegadas hacia el interior. Su peso es de 25,8 KDa y tiene 233aas. El poro tiene 1,3 nm y 7 residuos de Lys-Tyr-Gly-Gly por cada subunidad alpha.
D- ANILLOS BETA: El complejo 20S está formado por 2 anillos beta. Los dos en la parte interior del complejo 20S. Cada uno está compuesto por 7 subunidades beta. Una
subunidad beta está compuesta por 5 hélices alpha hacia fuera y 10 láminas beta plegadas hacia el interior. Su peso es de 22,3 KDa y tiene 211...
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