Proteosomas

FACULTAD : MEDICINA HUMANA
ESCUELA : MEDICINA
CURSO : BIOLOGÍA

PRESENTACIÓN

Más del 80% de las proteínas celulares son procesadas por proteosomas.
Las proteosomas actúan en las proteínas que han sido específicamente identificadas para su degradación por medio de la unión con otra proteína llamada ubiquitina.
Las señales de degradación son generalmente escondidos en unaproteína doblada adecuadamente, pero se vuelve accesible cuando la proteína se desdobla o denatura.
Cuando estas señales están expuestas, las enzimas añaden otra proteína pequeña (la ubiquitina; demostrada debajo como una esfera amarilla) al blanco.
Es un tema de vasta importancia en el curso de Biología y también en la formación profesional de Medicina es un tema amplio pero de escasa informaciónal alcance.
Espero cumpla con las expectativas de quienes tenga acceso a este trabajo encomendado el cual dejo a disposición.

INTRODUCCIÓN

El proteasoma o proteosoma es un complejo proteico grande presente en todas las células eucariotas, así como en algunas bacterias, que se encarga de realizar la degradación de proteínas no necesarias o dañadas. En las células eucariotas los proteosomassuelen encontrarse en el núcleo y en el citoplasma.
Los proteosomas representan un importante mecanismo por el cual las células controlan la concentración de determinadas proteínas mediante la degradación de las mismas. Las proteínas a ser degradadas son marcadas por una pequeña proteína llamada ubiquitina.
Una vez que una de estas moléculas de ubiquitina se ha unido a una proteína a eliminar,por medio de la enzima ubiquitina ligasa, se empiezan a agregar más proteínas de ubiquitina dando como resultado la formación de una cadena poliubiquitínica que le permite al proteasoma identificar y degradar la proteína.
Estructuralmente un proteasoma es un complejo con forma de barril que contiene un "núcleo" compuesto de cuatro anillos apilados alrededor de un poro central. Cada uno de estosanillos está compuesto por siete proteínas individuales.
Los dos anillos internos contienen subunidades proteicas β, conformando los sitios activos de las proteasas. Estos sitios se encuentran en las caras internas de los anillos, de manera que la proteína a ser degradada tenga que entrar a través del poro antes de ser procesada. Los dos anillos exteriores contienen subunidades α, cuya función esmantener una "puerta" por la cual las proteínas puedan entrar al barril.

PROTEOSOMAS

DESCUBRIMIENTO
Antes del descubrimiento del sistema ubiquitino proteosómico, se pensaba que la degradación de proteínas se llevaba a cabo principalmente en los lisosomas, orgánulos cuyo interior es ácido y rico en proteasas que pueden degradar y reciclar proteínas exógenas y otros orgánulos dañados. Sinembargo, un trabajo de Alfred Goldberg en 1977 donde se estudiaba la degradación de una proteína dependiente de ATP enreticulocitos, los cuales carecen de lisosomas, sugería la existencia de un segundo sistema intracelular de degradación. En 1978 se demostró que este sistema contaba con varias cadenas distintas de proteínas, algo totalmente novedoso en cuanto a proteasas se refiere.
Posteriorestrabajos en la modificación de histonas llevaron a la inesperada identificación de una modificación covalente presenta en las histonas, que consistía en un enlace ramificado de un residuo de lisina de la histona con el residuo de glicocola del extremo C-terminal de la ubiquitina, de función desconocida. Fue entonces cuando se descubrió que la proteína ya identificada como factor proteico dependientede ATP 1 (FPA 1), involucrada en la degradación proteica, era la ubiquitina. Más tarde se descubrió el complejo proteolítico dependiente de ATP que era responsable de la degradación de proteínas dependiente de ubiquitina, siendo denominado proteasoma 26S.
La mayor parte del trabajo que llevó al descubrimiento del sistema ubiquitino proteosómico tuvo lugar al final de los años 70 y principios...