Proteína verde fluorescente
Páginas: 2 (405 palabras)
Publicado: 17 de agosto de 2014
HISTORIA
Osamu Shimomura, en los inicios de la década de 1960, fue la primera persona en aislar la GFP a partir de la Aequorea victoria e identificar qué parte era responsable de la fluorescencia.Junto a Frank Johnson, de la Universidad de Washington, aisló una proteína bioluminiscente dependiente del calcio, a la que llamó aequorina, nombre derivado de la medusa con la que trabajaban. Estaproteína emite fluorescencia en la zona azul del espectro. Durante dicho procedimiento, se identificó otra proteína que emitía fluorescencia verdosa al ser iluminada por luz ultravioleta, por lo que lefue dado el nombre de "proteína verde fluorescente".
Durante los años siguientes se verificó que, para emitir fluorescencia, la medusa libera iones de calcio que activan la emisión de luz azul porparte de la aequorina. La GFP, por su parte, absorbe la luz liberada por la primera y produce su característica luz verde. Sin embargo, el potencial de la GFP como marcador no fue reconocido hasta 1987por Douglas Prasher.
Recientemente se han identificado otras proteínas fluorescentes: entre otras, la proteína amarilla fluorescente (conocida por su abreviatura en inglés YFP) o la roja (RFP)entre otras. Además, estas proteínas originales han sido modificadas para mejorar su funcionamiento. Uno de los resultados de estas mejoras es la proteína verde fluorescente mejorada (o EGFP, por sussiglas en inglés, "enhanced green florescent protein").
Estructura y espectro de emisiónEditar
La estructura de la proteína verde fluorescente se determinó en 1996. Está constituida por 238aminoácidos, que forman once cadenas beta, cuyo conjunto forma un cilindro, en el centro del cual se encuentra una hélice alfa.
La GFP original de la medusa posee dos picos de excitación: uno menor, a 475nm, y uno mayor, a 395nm. Su pico de emisión está a 509 nm, en la zona verde del espectro.
UtilizaciónEditar
Las proteínas fluorescentes, entre las cuales se encuentra la GFP, son muy...
Osamu Shimomura, en los inicios de la década de 1960, fue la primera persona en aislar la GFP a partir de la Aequorea victoria e identificar qué parte era responsable de la fluorescencia.Junto a Frank Johnson, de la Universidad de Washington, aisló una proteína bioluminiscente dependiente del calcio, a la que llamó aequorina, nombre derivado de la medusa con la que trabajaban. Estaproteína emite fluorescencia en la zona azul del espectro. Durante dicho procedimiento, se identificó otra proteína que emitía fluorescencia verdosa al ser iluminada por luz ultravioleta, por lo que lefue dado el nombre de "proteína verde fluorescente".
Durante los años siguientes se verificó que, para emitir fluorescencia, la medusa libera iones de calcio que activan la emisión de luz azul porparte de la aequorina. La GFP, por su parte, absorbe la luz liberada por la primera y produce su característica luz verde. Sin embargo, el potencial de la GFP como marcador no fue reconocido hasta 1987por Douglas Prasher.
Recientemente se han identificado otras proteínas fluorescentes: entre otras, la proteína amarilla fluorescente (conocida por su abreviatura en inglés YFP) o la roja (RFP)entre otras. Además, estas proteínas originales han sido modificadas para mejorar su funcionamiento. Uno de los resultados de estas mejoras es la proteína verde fluorescente mejorada (o EGFP, por sussiglas en inglés, "enhanced green florescent protein").
Estructura y espectro de emisiónEditar
La estructura de la proteína verde fluorescente se determinó en 1996. Está constituida por 238aminoácidos, que forman once cadenas beta, cuyo conjunto forma un cilindro, en el centro del cual se encuentra una hélice alfa.
La GFP original de la medusa posee dos picos de excitación: uno menor, a 475nm, y uno mayor, a 395nm. Su pico de emisión está a 509 nm, en la zona verde del espectro.
UtilizaciónEditar
Las proteínas fluorescentes, entre las cuales se encuentra la GFP, son muy...
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.