Proteínas del estrés

Med Int Mex 2010;26(2):148-154

Artículo de opinión
Proteínas de estrés: elementos básicos en la homeostasis
Ana Cristina García Ulloa,*,*** Fernando Guillermo Rodríguez Dennen,* Octavio Fernández Aguilar,***
Alfredo Torres Viloria,*** Raquel Ortega,** Fernando Montiel**
reSUMen
Los estudios realizados durante los últimos 20 años en torno a una de las familias más importantes de lasproteínas de estrés, la de las
chaperonas, han descubierto un panorama inesperadamente diverso y complejo. Si bien desde un principio se sospechó que este tipo
de proteínas estaría muy probablemente involucrado en la protección y supervivencia de la célula agredida, nunca se llegaron a imaginar
las vastas implicaciones que este tipo de polipéptidos tiene en la fisiopatología celular y su posibleparticipación en enfermedades humanas. Con base en el principio fundamental de interacción polipéptido-polipéptido, la naturaleza ha involucrado a las proteínas de estrés
(Hsp90, Hsp70, Hsp60, etc.) en papeles aparentemente tan diferentes como los de las moléculas que auxilian al plegamiento de otros
polipéptidos, transporte intracelular, acarreadoras de péptidos antigénicos, indicadoras detransformación y muerte celular, inductoras de
maduración de células dendríticas y hasta, posiblemente, moléculas amortiguadoras del cambio genético y moduladoras del desarrollo
celular y de la evolución.
Palabras clave: plegamiento proteico, chaperonas moleculares, proteínas de estrés, enfermedades humanas.

aBStraCt
Our knowledge on the chaperones, the main subfamily of stress proteins, hasdramatically increased during the past 20 years. Even
though since the beginning it was suspected that this class of proteins may participate in the protection and survival of the stressed cell,
no one anticipated the many and surprising ways in which these molecules are involved in cellular metabolism and human patophysiology.
Exploiting the basic molecular principle of polypeptide-polypeptideinteraction, stress proteins (Hsp90, Hsp70, Hsp60, etc.) participate in
protein folding, intracellular transport, antigenic peptide presentation, induction of maturation in dendritic cells, cellular transformation and
necrotic death signals, etc. These multifunctional proteins may even be acting as molecular capacitors buffering genetic changes and
modulating cell development and evolution.
Keywords: Protein folding and misfolding. Molecular chaperones. Stress proteins, human diseases.

E

s probable que cuando el químico danés Gerardus Johannes Mulder acuñó, en 1838, la palabra
“proteína” (del griego tardío proteios- primario;
a su vez del griego protos- primero), no estuviera plenamente consciente del extraordinario y vasto papel que

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Programa “Núcleos de CalidadEducativa”, Facultad de Medicina, Universidad Nacional Autónoma de México.
Departamento de Biología, Facultad de Química, Universidad
Nacional Autónoma de México.
División de Medicina Interna del Hospital General Dr. Manuel
Gea González.

Correspondencia: Dra. Ana Cristina García Ulloa. División de
Medicina Interna del Hospital General Dr. Manuel Gea González.
Calzada de Tlalpan 4800, coloniaSección XVI, México 14000, DF.
Correo electrónico: dra_ulloa@yahoo.com.mx
Recibido: 26 de octubre, 2009. Aceptado: enero, 2010.
Este artículo debe citarse como: García-Ulloa AC, Rodríguez-Dennen FG, Fernández-Aguilar O, y col. Proteínas de estrés: elementos
básicos en la homeostasis. Med Int Mex 2010;26(2):148-154.
www.nietoeditores.com.mx

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juega esta familia de biomoléculas en lafisiopatología
de la célula. De hecho, el sentido implícito con el que
nació la palabra era el de un “elemento o sustancia teórica
primaria o esencial de todas las células vivas”. Algunos
años más tarde y derivado de la teoría general de la catálisis elaborada por Berzelius, se reconoció la existencia
de las enzimas, auténticos catalizadores biológicos, que
se identificaron como proteínas....